...

Kalprotektyna

Kalprotektyna jest białkiem cytoplazmatycznym i stanowi niemal połowę wszystkich białek cytoplazmatycznych obecnych w organizmie człowieka. Wzrost jej poziomu koreluje ze wzrostem stanu zapalnego, dlatego często wykorzystuje się ją w diagnostyce wielu chorób, takich jak mukowiscydoza, infekcje płuc, zapalenie trzustki, choroby reumatyczne czy gastroenterologiczne.

Spis treści:

Kalprotektyna to białko cytoplazmatyczne z rodziny S100. Należy do białek ostrej fazy. Jest obecna we wszystkich komórkach organizmu. W największych ilościach występuje w cytoplazmie neutrofili i w błonach komórkowych monocytów. Kalprotektyna stanowi blisko połowę białek cytoplazmatycznych występujących w ciele człowieka. Jej stężenie koreluje ze wzrostem stanu zapalnego w organizmie, dlatego wykorzystuje się ją w diagnostyce wielu chorób. Wysoki poziom kalprotektyny w surowicy krwi występuje w przebiegu chorób reumatycznych, w mukowiscydozie, w infekcjach płuc, w ostrym zapaleniu trzustki, a także u pacjentów gastroenterologicznych.

1. Historia odkrycia kalprotektyny

Kalprotektyna została odkryta w 1980 roku przez norweskich naukowców Magne K. Fagerhol, Inge Dale i Terje Anderson. Prowadzili oni badania nad granulocytami. Odkryty związek nazwali białkiem leukocytowym 1 (L1). W 1987 roku Dorin i wsp. opisali jego sekwencję aminokwasową. W tym samym roku Odink i wsp. wykazali, że białka zdolne do wiązania wapnia ulegają ekspresji w makrofagach podczas przewlekłych stanów zapalnych. Zmienili nazwę białka L1 na kalprotektynę. [1]

W 1990 roku Steinbakk i wsp. zauważyli, że kalprotektyna ma właściwości hamujące rozrost grzybów Candida spp. i Cryptococcus neoformans oraz bakterii Staphylococcus aureus, S. epidermidis, Escherichia coli oraz Klebsiella spp. W latach 90. XX wieku trwały badania nad określeniem występowania kalprotektyny w organizmie człowieka. [1] Obecnie dąży się do poznania wszystkich właściwości tego białka.

2. Właściwości kalprotektyny

Kalprotektyna ma niską masę cząsteczkową. [4] Zbudowana jest z łańcuchów polipeptydowych o masie 8,2 kD i 13,3 kD, które tworzą strukturę podwójnej helisy i posiadają miejsce wiążące jony wapnia, cynku i manganu. Każdy z peptydów może przyłączyć 2 jony. Kalprotektyna składa się z dwóch podjednostek tworzących kompleks heterodimeru: S100A8 i S100A9 (MRP8/MRP14). [1]

Geny podjednostek kalprotektyny, znane jako S100A8 i S100A9, znajdują się na chromosomie 1q21. [8] Receptorem odpowiedzialnym za transdukcję sygnału indukującego wydzielanie kalprotektyny jest receptor toll-podobny 4 (ang. tool-like receptor 4, TLR-4) [4] Syntezę kalprotektyny blokują glikokortykosteroidy. [6]

W warunkach fizjologicznych poziom kalprotektyny w osoczu krwi nie przekracza 6 mg/L. W kale jej stężenie jest kilkukrotnie wyższe. Kalprotektyna jest uwalniana w odpowiedzi na uszkodzenie tkanek i stan zapalny. Czas półtrwania kalprotektyny w surowicy krwi wynosi około 5 godzin [6], a w kale nawet do 7 dni. [2] Związane jest to z możliwością przyłączania jonów wapnia, co czyni ją bardzo odporną na degradację proteolityczną. [1]

2.1. Kalprotektyna w osoczu krwi

W diagnostyce schorzeń oddechowych, nefrologiocznych czy też metabolicznych wykorzystuje się kalprotektynę pobraną z osocza krwi. Jednocześnie analizie podlegają inne markery stanu zapalnego, jak białko C-reaktywne (CRP), odczyn Biernackiego (OB), poziom białka wiążącego heparynę (ang. heparin binding protein, HBP) czy prokalcytonina (PCT). [8]

2.2. Kalprotektyna w kale

Badania kalprotektyny z kału stosuje się w diagnostyce chorób zapalnych jelit. Białko to jest stabilne i odporne na działanie enzymów oraz produktów przemiany materii. W oznaczaniu poziomu kalprotektyny w kale wykorzystuje się metody ilościowe, jakościowe i mieszane. [8]

U zdrowych osób w dorosłym wieku stężenie kalprotektyny w kale nie powinno przekraczać 50 µg/g. Im wyższy poziom kalprotektyny, tym większe nasilenie zapalenia wewnątrz jelit. Wyniki powyżej 800 µg/g są wskazaniem do natychmiastowego leczenia lub hospitalizacji. Natomiast u dzieci fizjologicznie występuje wyższe stężenie kalprotektyny w kale. Wynika to m.in. z niedojrzałości śluzówki jelita i kształtowania się mikrobioty. [8]

3. Wpływ na układ odpornościowy

Zdolności kalprotektyny do wiązania jonów wapnia i cynku wiążą się z jej właściwościami bakteriostatycznymi i grzybobójczymi. [2] Właściwości bakteriobójcze kalprotektyny wynikają z hamowania rozprzestrzeniania się bakteryjnych metaloproteinaz, aktywowania migracji neutrofili do miejsca objętego stanem zapalnym oraz uruchamiania procesów fagocytozy. Kalprotektyna blokuje działanie enzymów zależnych od cynku i dzięki temu niszczy bakterie. Dodatkowo indukuje apoptozę, co sprzyja usuwaniu zbędnych i uszkodzonych komórek. [6]

Kalprotektyna pełni funkcję czynnika chemotaktycznego. Czynniki chemotaktyczne odgrywają bardzo ważną rolę w miejscowym procesie zapalnym, przyciągając komórki układu odpornościowego do miejsca zakażenia. [3] Kalprotektyna stymuluje aktywność neutrofili oraz produkcję interleukiny 8 (IL-8). [6] Dodatkowo wzmacnia syntezę immunoglobulin. Bierze udział w procesie aktywnej śmierci komórki stymulowanej przez neutrofile (ang. neutrophil extracellular trap, NET). Mechanizm ten polega na rozszczelnieniu błony komórkowej neutrofili oraz dekondensacji DNA w reakcji na zakażenie. W efekcie dochodzi do uwolnienia zawartości cytoplazmy, m.in. kalprotektyny, do przestrzeni pozakomórkowej. Tworzy się swego rodzaju pułapka dla komórek bakteryjnych, grzybów czy wirusów, które w ten sposób są wyłapywane i eliminowane. [2] Ponadto kalprotektyna reguluje wewnątrzkomórkową aktywność głównego źródła reaktywnych form tlenu, czyli oksydazy NADPH, w neutrofilach. [8]

4. Rola kalprotektyny w diagnostyce chorób nerek

Badania na myszach wskazują, że kalprotektyna jest wytwarzana w odpowiedzi na epizody niedokrwienia i reperfuzji, czyli powracania przepływu krwi w niedokrwionym narządzie. U gryzoni z niedoborem kalprotektyny i jej obniżoną aktywnością obserwowano większą częstotliwość włóknienia nerek w odpowiedzi na epizod niedokrwienia w porównaniu z myszami o prawidłowej ekspresji tego białka. Prawdopodobnie jest to spowodowane zwiększonym wytwarzaniem makrofagów typu M2 w uszkodzonej nerce. [4] Makrofagi tego typu pełnią najważniejszą funkcję w procesach naprawy tkanki i pobudzają produkcję limfocytów pomocniczych w odpowiedzi na stres oksydacyjny. [5]

Wzrost poziomu kalprotektyny obserwuje się w przypadku zakażeń układu moczowego, przy ropomoczu i raku urotelialnym oraz w przewlekłych chorobach nerek. Kalprotektyna jest również wykorzystywana jako marker diagnostyczny przy podejrzeniu ostrego uszkodzenia nerek (ang. acute kidney injury, AKI). Jej poziom gwałtownie wzrasta do 2 godzin po niedokrwieniu narządu. W przypadku nerek przeszczepionych przydatność kalprotektyny jako markera diagnostycznego jest jednak istotnie mniejsza. Wpływają na to stosowane przez pacjentów leki immunosupresyjne, które zmieniają działanie układu immunologicznego. [4]

5. Kalprotektyna a wysiłek fizyczny

Wysiłek fizyczny powoduje zwiększenie stężenia kalprotektyny w osoczu krwi. U maratończyków poziom kalprotektyny może wzrosnąć nawet 96-krotnie. Natomiast krótki lecz intensywny wysiłek fizyczny powoduje jedynie 3-krotny skok jej stężenia. Zmiany te odzwierciedlają stopień uszkodzenia tkanek i śródbłonka naczyń, prowadzących do mikroskrzepów, a w efekcie do aktywacji neutrofili. Neutrofile fagocytują płytki krwi w miejscach narażonych na mikrozakrzepy, dzięki czemu zapobiegają rozwojowi zakrzepicy. Zawartość kalprotektyny w neutrofilach pozostaje niezmieniona podczas ćwiczeń na umiarkowanym poziomie i wynosi średnio 25 pg/komórkę. [6]

6. Kalprotektyna jako marker stanu zapalnego jelit

Kalprotektyna jest markerem stanu zapalnego jelit. Podczas stanu zapalnego do światła jelita napływają neutrofile. We wrzodziejącym zapaleniu jelita grubego (WZJG) oraz w chorobie Leśniowskiego-Crohna następuje 10-krotnie zwiększona migracja neutrofili z krążenia ogólnego do miejsca zmienionego zapalnie. W miejscu stanu zapalnego neutrofile uwalniają kalprotektynę. Wzrost stężenia tego białka w kale jest fizjologiczną odpowiedzią na uszkodzenie błony śluzowej jelita. U pacjentów będących w remisji jej ilość w stolcu zmniejsza się. Jednak u osób z wrzodziejącym zapaleniem jelita grubego w okresie remisji poziom kalprotektyny w kale jest niższy niż u pacjentów z chorobą Leśniowskiego-Crohna w okresie wyciszenia choroby. Dodatkowo zauważa się korelację pomiędzy stężeniem kalprotektyny w kale a aktywnością chorób zapalnych jelit. [8]

Oznaczanie tego biomarkera w kale pomaga również w różnicowaniu organicznych przyczyn biegunek i diagnostyce zespołu jelita drażliwego. U pacjentów z chorobami zapalnymi jelit dochodzi do rozszczelnienia bariery jelitowej i do nasilonego przenikania leukocytów przez nabłonek, co w konsekwencji prowadzi do zwiększonego uwalniania kalprotektyny do kału. Niskie stężenie kalprotektyny z dużym prawdopodobieństwem wyklucza choroby zapalne jelit i wskazuje na inną przyczynę dolegliwości. [8]

7. Rola kalprotektyny w diagnostyce chorób układu oddechowego

Kalprotektyka jest biomarkerem w diagnostyce ostrych infekcji dróg oddechowych. Podczas pandemii COVID-19 zauważono jej znaczącą rolę w rozwoju ciężkiego przebiegu zakażenia koronawirusem. Kalprotektyna odzwierciedla stopień aktywacji neutrofili i bierze udział w burzy cytokinowej. Wzrost jej stężenia w osoczu koreluje z potrzebą zastosowania wentylacji mechanicznej u pacjentów chorych na COVID-19, a także u osób w przebiegu posocznicy. W trakcie infekcji SARS-CoV-2 zwiększa się również poziom kalprotektyny w kale, nie zauważa się jednak nasilenia objawów ze strony przewodu pokarmowego. [8]

Oznaczenie stężenia kalprotektyny wraz z poziomem białka C-reaktywnego w osoczu krwi jest użyteczne u chorych na mukowiscydozę. W idiopatycznym włóknieniu płuc również stwierdza się podwyższone osoczowe wartości kalprotektyny. Jej stężenie koreluje ze zdolnością płuc do usuwania tlenku węgla, co sprawia, że jest ona skutecznym narzędziem w monitorowaniu przebiegu choroby. Oznaczania kalprotektyny z krwi znacznie ułatwia różnicowanie chorób płuc. Może się to również przełożyć na stworzenie nowych algorytmów co do konieczności stosowania antybiotykoterapii. [8]

8. Rola kalprotektyny w diagnostyce zapalenia stawów

Kalprotektyna jest biomarkerem wykorzystanym w diagnostyce reumatoidalnego zapalenia stawów (RZS). W porównaniu do innych czynników zapalnych, m.in. białka C-reaktywnego czy OB, skuteczniej weryfikuje obecność stanu zapalnego w błonie maziowej. Ma to znaczenie w monitorowaniu stanu zdrowia chorych na RZS i może pomóc w ocenie odpowiedzi na leczenie. [8]

Istnieje silna korelacja pomiędzy stężeniem kalprotektyny a ekspresją innych chorób. Kalprotektyna może być ona wykorzystywana w diagnostyce różnicowej m.in. choroby Stilla, zesztywniającego zapalenia stawów kręgosłupa, łuszczycowego zapalenia stawów, pierwotnego zespołu Sjögrena, a także w młodzieńczym idiopatycznym zapaleniu stawów, chorobie Behçeta, polimialgii reumatycznej i układowym toczniu rumieniowatym. Dodatkowo powiązanie osoczowego stężenia kalprotektyny ze zmianami zapalnymi stawów pozwala na monitorowanie ryzyka zapalenia okołoprotezowego po całkowitej endoprotezoplastyce stawu kolanowego i biodrowego. [8]

9. Rola kalprotektyny w zapaleniu naczyń związanych z ANCA

Zapalenie naczyń związane z przeciwciałami przeciw antygenom cytoplazmy neutrofili (ang. anti-neutrophil cytoplasmic antibodies, ANCA) to schorzenie, w którym stwierdza się obecność w surowicy krwi przeciwciał skierowanych przeciw antygenowi cytoplazmatycznemu neutrofili i monocytów. W przebiegu choroby występuje stan zapalny w ścianie naczynia. Obraz kliniczny zależy od stopnia zajęcia naczynia. [9] W patogenezie choroby obserwuje się uwalnianie znacznej ilości kalprotektyny. Jest to związane z niszczeniem neutrofili. Osoczowe stężenie kalprotektyny w istotny sposób koreluje z występowaniem białkomoczu, w związku z czym białko to jest skutecznym narzędziem do monitorowania minimalnej aktywności choroby już w trakcie terapii immunosupresyjnej. Pozwala także na identyfikację chorych, u których konieczna jest intensyfikacja terapii. [8]

10. Rola kalprotektyny w chorobach tarczycy

W ostatnich latach wzrasta zainteresowanie kalprotektyną w kontekście chorób tarczycy. Jej podwyższone stężenie koreluje z wartościami białek ostrej fazy w podostrym zapaleniu tarczycy. Wysokie wartości kalprotektyny w osoczu krwi występują w chorobie Gravesa-Basedowa (autoimmunologicznym zapaleniu tarczycy). Kalprotektyna bierze udział w patogenezie orbitopatii w przebiegu tej choroby. W fibroblastach oczodołowych dochodzi bowiem do nasilenia ekspresji mRNA dla kalprotektyny. [8]

11. Rola kalprotektyny w chorobach metabolicznych

W ostatnich latach zauważa się istotną rolę kalprotektyny w przebiegu chorób metabolicznych, w tym w otyłości. Stężenie kalprotektyny w osoczu krwi koreluje z podwyższoną masą ciała, białko to może być więc jednym z biomarkerów zapalenia związanego z otyłością. Obecność przewlekłego stanu zapalnego odpowiada zaś za powstawanie powikłań metabolicznych. [8]

Otyłości i innym chorobom metabolicznym towarzyszy zwiększone uwalnianie cytokin, m.in. czynnika martwicy nowotworów (TNF-alfa), interferonu (IFN-gamma) i interleukin (IL-1-beta, IL-6 i IL-12). Nasilona ekspresja TNF-alfa, IL-1-beta oraz IL-6 w tkance tłuszczowej prowadzi do zablokowania reakcji komórek na insulinę. Stan ten nazywany jest insulinooopornością. Nieleczona insulinooporność prowadzi do cukrzycy typu 2 i rozwoju zespołu metabolicznego. U osób chorych w tkance tłuszczowej trzewnej obserwowany jest wzrost liczby makrofagów i neutrofili. W przebiegu chorób związanych z zapaleniem metabolicznym, takich jak cukrzyca typu 2, dna moczanowa czy otyłość dochodzi do przyrostu kalprotektyny w surowicy krwi, następuje również nasilenie ekspresji tego białka w miejscach stanu zapalnego. Za pośrednictwem receptorów TLR4 obecnych w tkance tłuszczowej kalprotektyna zwiększa uwalnianie IL-1-beta w makrofagach. Ponadto w przebiegu dny moczanowej substancje takie jak moczany monosodowe stymulują neutrofile i makrofagi do większego wydzielania białek S100A8/A9. Sama kalprotektyna podtrzymuje stan zapalny poprzez chemotaktyczne działanie na makrofagi oraz aktywację wydzielania cytokin prozapalnych, przez co również wpływa na rozwój chorób związanych z otyłością. [1]

12. Rola kalprotektyny w nowotworzeniu

Kalprotektyna bierze udział w procesach apoptozy, proliferacji i różnicowania komórek, również tych nowotworowych. [15] Naukowcy wskazują, że ekspresja tego białka może mieć działanie przeciwnowotworowe. Badania in vitro na ludziach i zwierzętach potwierdzają, że kalprotektyna indukuje apoptozę w komórkach pochodzących z guzów nowotworowych. Jej aktywność wzrasta u pacjentów z różnymi rodzajami chorób nowotworowych. Białko to powoduje wzrost ekspresji genów związanych z apoptozą w przypadku m.in. raka płaskonabłonkowego głowy i szyi. [16] Zbliżone wyniki uzyskano w przypadku komórek gruczolakoraka żołądka, na które kalprotektyna działała cytotoksycznie oraz stymuluje ich apoptozę. [17] Badania in vivo nie potwierdziły jednak tego mechanizmu, a nawet sugerują, że białko to może sprzyjać nowotworzeniu. [18]

Przykładem takiego działania może być wiązanie kalprotektyny z receptorami RAGE komórek raka okrężnicy. Prowadzi to do aktywacji czynnika transkrypcyjnego NF-κB i proliferacji komórek nowotworowych. [13] Do zwiększonej ekspresji kalprotektyny dochodzi również w raku piersi. Dodatkowo zauważa się silny związek pomiędzy aktywnością receptora RAGE i złym rokowaniem u pacjentek. Dodatkowo kalprotektyna inicjuje ścieżkę sygnałową S100A8/A9-RAGE-FAK-YAP, która uczestniczy we wzroście guza. Kinaza ogniskowo-adhezyjna (ang. focal adhesion kinase, FAK) bierze udział w przyleganiu komórek nowotworowych do nabłonka oraz nasila przerzuty. Natomiast białko powiązane z białkiem Yes (ang. yes-associated protein, YAP) jest promotorem transkrypcji genów biorących udział w proliferacji komórek. [14]

Kalprotektyna wraz z czynnikami wzrostu oraz cytokinami i chemokinami, za pośrednictwem receptora CD33, oddziałuje na powstawanie i rozprzestrzenianie się mieloidalnych komórek supresorowych (ang. myeloid-derived suppressor cells, MDSC). Komórki te hamują działanie cytotoksycznych limfocytów T oraz indukują limfocyty T supresorowe, upośledzają tym samym przeciwnowotworowe działanie limfocytów cytotoksycznych. Dodatkowo indukują angiogenezę, w efekcie czego wpływają na wzrost nowotworu. [12]

Kalprotektyna może mieć różny wpływ na rozwój choroby nowotworowej w zależności od stężenia oraz działania wewnątrz- lub zewnątrzkomórkowego. Kalprotektyna występująca zewnątrzkomórkowo w niskich stężeniach stymuluje proliferację komórek nowotworowych oraz ich migrację. [10] Natomiast działając wewnątrzkomórkowo zwiększa ekspresję genów dla białek odpowiedzialnych za ograniczanie rozwoju raka. [11] Mechanizm działania kalprotektyny w patogenezie chorób nowotworowych związany jest ze stanami zapalnymi. Obecne w miejscu zapalenia cytokiny prozapalne, takie jak TNF-alfa czy IL-6 oraz czynniki wzrostu mają działanie mitogenne sprzyjające nowotworzeniu i niszczeniu DNA. Ponadto kalprotektyna za pośrednictwem czynnika transkrypcyjnego NF-κB zwiększa ekspresję genów, których produkty odgrywają rolę w gojeniu ran, angiogenezie oraz przerzutach nowotworowych. [10]

Bibliografia

  1. Gójska-Zygner O. et al. Rola kalprotektyny oraz jej potencjalne zastosowanie w diagnostyce chorób psów i kotów. Życ. Wet. 2023.
  2. Eder P. Przydatność biomarkerów w ocenie aktywności nieswoistych chorób zapalnych jelit – wskazówki praktyczne. Gastr. klin. 2018.
  3. https://podyplomie.pl/wiedza/pediatria/1454,patofizjologia-reakcji-alergicznych
    (dostęp 11.04.2024)
  4. Pęczek K., Nowicki M. Diagnostyka różnicowa ostrego uszkodzenia nerek. Var. Med. 2017.
  5. Kopeć-Szlęzak J. Makrofagi i ich rola w układzie krwiotwórczym. J. Transf. Med. 2014.
  6. Kosiara M., Paradowski L. Kalprotektyna. Gastroenterol. Pol. 2008.
  7. Olender K. et al. Kalprotektyna w kale jako marker zapalny w nieswoistych zapaleniach jelit. J. Lab. Diag. 2012.
  8. Wierzbicka A., Uździcki A. Nowe zastosowania kalprotektyny jako biomarkera stanu zapalnego. Diag. Lab. 2022.
  9. Bułło B., Rutkowski B. ANCA-dodatnie zapalenia małych naczyń – współczesne aspekty terapeutyczne. For. Nefrol. 2012.
  10. Shabani F. et al. Calprotectin (S100A8/ S100A9): a key protein between inflammation and cancer. Inflam. Res. 2018.
  11. Mendonsa A.M., Na T.Y., Gumbiner B.M. E-cadherin in Contact Inhibition and Cancer. Oncogene. 2018.
  12. Mucha J., Motyl T., Król M. Wpływ limfocytów T i mieloidalnych komórek supresorowych na hamowanie odpowiedzi antynowotworowej organizmu. Med. Wet. 2016.
  13. Turovskaya O. et al. RAGE, carboxylated glycans and S100A8/ A9 play essential roles in colitis-associated carcinogenesis. Carcinogen. 2008.
  14. Rigiracciolo D.C. et al. Focal Adhesion Kinase (FAK)-Hippo/YAP transduction signaling mediates the stimulatory effects exerted by S100A8/A9-RAGE system in triple-negative breast cancer (TNBC). J. Exp. Clin. Canc. Res. 2022.
  15. Jukic A. et al. Cytokine-induced calgranulin C expression in keratocytes. Clin. Immunol. 1999.
  16. Argyris P. P. et al. Intracellular calprotectin (S100A8/A9) facilitates DNA damage responses and promotes apoptosis in head and neck squamous cell carcinoma. Or. Oncol. 2023.
  17. Shabani F. et al. Calprotectin (S100A8/S100A9)-induced cytotoxicity and apoptosis in human gastric cancer AGS cells: Alteration in expression levels of Bax, Bcl-2, and ERK2. Hum. Exp. Tox. 2020.
  18. Ehrchen J. M. et al. The endogenous Toll-like receptor 4 agonist S100A8/S100A9 (calprotectin) as an innate amplifier of infection, autoimmunity, and cancer. J. Leuko. Biol. 2009.
Wesprzyj nas, jeśli uważasz, że robimy dobrą robotę!

Nieustannie pracujemy nad tym, żeby dostępne u nas treści były jak najlepszej jakości. Nasi czytelnicy mają w pełni darmowy dostęp do ponad 300 artykułów encyklopedycznych oraz ponad 700 tekstów blogowych. Przygotowanie tych materiałów wymaga jednak od nas dużo zaangażowania oraz pracy. Dlatego też jesteśmy wdzięczni za każde wsparcie członków naszej społeczności, ponieważ to dzięki Wam możemy się rozwijać i upowszechniać rzetelne informacje.

Przekaż wsparcie dla NeuroExpert.