Encyklopedia

Trójjodotyronina (T3)

Trójjodotyronina to najaktywniejszy hormon tarczycy, który przez receptory w jądrze komórkowym zmienia pracę genów w wielu tkankach. Powstaje głównie poza tarczycą, gdy enzymy zwane dejodynazami odłączają jeden atom jodu od tyroksyny. Od jej stężenia w komórkach zależą: tempo przemiany energii, praca serca i rozwój mózgu.
Poziom:
Czas czytania:
37 MIN
Ostatnia aktualizacja: 1 października, 2026
Trójjodotyronina (T3) — Hormon czynny — trzy atomy jodu na dwóch pierścieniach
Udostępnij:
Spis Treści

W skrócie

  • Czym jest trójjodotyronina (T3)?
    Trójjodotyronina (T3) to czynna postać hormonów tarczycy zawierająca trzy atomy jodu. Wiąże się z receptorami w jądrze komórkowym i przez zmianę pracy genów reguluje przemianę energii, czynność serca, rozwój mózgu i przemianę tłuszczów w wątrobie.
  • Jaka jest norma FT3?
    Zakres referencyjny wolnej trójjodotyroniny (FT3) u dorosłych wynosił w dużym badaniu w Słowenii 3,79–6,05 pmol/l, czyli około 2,47–3,94 pg/ml. Granice zależą od metody laboratorium i od wieku, a u osób starszych są niższe.
  • Co oznacza wysokie FT3?
    Podwyższone stężenie wolnej trójjodotyroniny (FT3) występuje w nadczynności tarczycy, w tym w jej odmianie z prawidłową wolną tyroksyną, zwanej T3-toksykozą. Bywa też skutkiem przyjmowania preparatów z T3, a rzadko oporności na hormony tarczycy.
  • Co oznacza niskie FT3?
    Niskie stężenie wolnej trójjodotyroniny (FT3) występuje w niedoczynności tarczycy, ale także w ciężkich chorobach ogólnych, po redukcji masy ciała, po niektórych lekach i w starszym wieku. Sam wynik nie przesądza o chorobie tarczycy.
  • Czym różni się T3 od T4?
    Tyroksyna (T4) ma cztery atomy jodu i pełni rolę prohormonu. Trójjodotyronina (T3) powstaje z niej po odłączeniu jednego atomu jodu, silniej wiąże się z receptorem hormonów tarczycy i to ona bezpośrednio zmienia pracę genów.
  • Czym jest odwrotna T3 (rT3)?
    Odwrotna trójjodotyronina (rT3) to nieczynna odmiana T3, powstająca z tyroksyny po odłączeniu jodu z innego pierścienia. Jej stężenie rośnie w ciężkich chorobach i po amiodaronie, a jej oznaczenie nie jest badaniem rutynowym.

1. Charakterystyka substancji

1.1. Definicja i klasyfikacja

Trójjodotyronina (ang. triiodothyronine, T3) to hormon tarczycy należący do jodotyronin, czyli jodowanych pochodnych aminokwasu tyrozyny. Jest biologicznie czynną postacią hormonów tarczycy, bo to ona wiąże się z receptorami hormonów tarczycy w jądrze komórkowym i zmienia ekspresję genów [1]. W podziale hormonów według budowy chemicznej trójjodotyronina należy do pochodnych aminokwasów. W podziale według mechanizmu działania należy do hormonów, które działają przez receptory jądrowe regulujące transkrypcję [2]. Receptory te występują w dwóch odmianach, oznaczanych TRα i TRβ [1].

Trójjodotyronina bywa mylona z kilkoma cząsteczkami o podobnej nazwie, a kryterium różnicującym jest położenie atomów jodu i zdolność pobudzania receptora. Tyroksyna (T4) ma cztery atomy jodu i pełni rolę prohormonu: trójjodotyronina powstaje z niej po odłączeniu jednego atomu jodu z pierścienia zewnętrznego [1, 3]. Odwrotna trójjodotyronina (ang. reverse T3, rT3) również zawiera trzy atomy jodu. Powstaje jednak z tyroksyny po odłączeniu jodu z pierścienia wewnętrznego i słabo wiąże się z receptorami, dlatego uchodzi za nieczynny produkt przemian [4]. Wolna trójjodotyronina (FT3) nie jest odrębnym hormonem, lecz frakcją T3 niezwiązaną z białkami osocza [5]. Dijodotyroniny (T2) to produkty dalszego odłączania jodu. Jedna z nich, 3,3′-dijodotyronina, powstaje przy unieczynnianiu T3 [1].

Pojęcie trójjodotyroniny obejmuje hormon wydzielany przez tarczycę, hormon wytwarzany z tyroksyny w innych tkankach oraz lek o identycznej budowie. Lek ten nosi nazwę liotyroniny i bywa stosowany samodzielnie albo razem z lewotyroksyną, czyli syntetyczną tyroksyną [6]. Tę samą podstawową budowę ma kwas trójjodotyrooctowy (Triac), analog T3 badany u chorych z niedoborem białka przenoszącego hormony tarczycy do komórek [7]. Znaczenie trójjodotyroniny wynika z tego, że o działaniu hormonów tarczycy w danej tkance decyduje stężenie T3 wewnątrz komórek, a nie samo stężenie hormonów we krwi [1]. Ta sama zasada tłumaczy, dlaczego u części chorych leczonych tyroksyną stężenie T3 bywa niskie mimo prawidłowego wyniku tyreotropiny [8].

1.2. Budowa i właściwości

Trójjodotyronina składa się z dwóch pierścieni aromatycznych połączonych mostkiem tlenowym, z łańcuchem aminokwasowym przy pierścieniu wewnętrznym. W pełnej nazwie chemicznej, 3,5,3′-trójjodotyronina, cyfry wskazują położenie atomów jodu: dwa leżą na pierścieniu wewnętrznym, a jeden, oznaczony cyfrą z kreską, na zewnętrznym [3]. Odwrotna T3, czyli 3,3′,5′-trójjodotyronina, ma dwa atomy jodu na pierścieniu zewnętrznym i tylko jeden na wewnętrznym [4]. Ta niewielka różnica przesądza o powinowactwie do receptora.

Powinowactwo porównano w badaniu in vitro na jądrach komórek ludzkich linii HeLa. Znakowaną T3 wypierały z receptora jej analogi w kolejności: Triac silniej niż T3, T3 silniej niż T4, a odwrotna T3 znacznie słabiej od wszystkich [9]. Tyroksyna jest więc słabszym ligandem receptora niż trójjodotyronina, a rT3 wiąże się z nim znacznie słabiej od obu.

Druga właściwość o znaczeniu czynnościowym to charakter hydrofobowy. Hormony tarczycy słabo rozpuszczają się w wodnym środowisku krwi i płynu mózgowo-rdzeniowego, dlatego krążą związane z białkami nośnikowymi [5]. Mimo lipofilności nie przenikają przez błonę komórkową swobodnie [1]. Do wnętrza komórek wprowadzają je białka transportujące błony, a kierunek przepływu wyznacza gradient stężenia wolnego hormonu [1]. Położenie jednego atomu jodu decyduje zatem, czy cząsteczka jest hormonem czynnym, prohormonem, czy produktem nieczynnym, a budowa hydrofobowa sprawia, że jej dostęp do tkanek zależy od białek osocza i transporterów.

1.3. Rys historyczny

W 1952 roku J. Gross i R. Pitt-Rivers zidentyfikowali trójjodotyroninę w osoczu człowieka [10]. W tym samym roku opisali jej aktywność fizjologiczną [11]. Otwarte pozostało pytanie, skąd T3 we krwi pochodzi. Wcześniejsze doświadczenia z dożylnym podaniem znakowanej tyroksyny nie wykazały jednoznacznie, by człowiek przekształcał ją w T3 poza tarczycą [12].

Rozstrzygnięcie przyniosła praca L. E. Bravermana, S. H. Ingbara i K. Sterlinga z 1970 roku. Autorzy znaleźli T3 we krwi 13 chorych, w większości pozbawionych tarczycy lub z jej niedoczynnością, którzy otrzymywali syntetyczną tyroksynę [12]. Stężenia T3 znacznie przekraczały ilość, jaką mogło tłumaczyć zanieczyszczenie leku, więc badacze uznali to za rozstrzygający dowód przemiany pozatarczycowej [12]. Postawili przy tym pytanie, w jakim stopniu działanie tyroksyny zależy od powstającej z niej T3 [12].

Dwa lata później zespół J. H. Oppenheimera opisał swoiste miejsca wiązania T3 w jądrach komórek wątroby i nerki szczura [13]. W 1986 roku J. Sap i współpracownicy ustalili, że białko kodowane przez gen c-erbA jest receptorem hormonu tarczycy o wysokim powinowactwie, który wiąże DNA i uruchamia transkrypcję [14]. Ten łańcuch ustaleń przesunął obraz hormonów tarczycy z tyroksyny krążącej we krwi na trójjodotyroninę działającą w jądrze komórkowym.

1.4. Synteza i źródła

Trójjodotyronina ma dwa źródła: tarczycę oraz tkanki obwodowe, w których powstaje z tyroksyny. Udział obu źródeł zmierzono w analizie kinetycznej znakowanych hormonów w 14 badaniach u zdrowych osób. Tarczyca wytwarzała w nich 3,3, a tkanki obwodowe 12,7 mikrograma T3 na dobę na metr kwadratowy powierzchni ciała [15]. Około 80% dobowej produkcji T3 powstawało więc poza tarczycą [15]. Większość tej przemiany zachodziła w tkankach szybko wymieniających hormon z osoczem [15].

Przemianę tyroksyny w T3 katalizują dejodynazy, czyli enzymy odłączające atomy jodu od jodotyronin. Są to selenoproteiny: w ich centrum aktywnym znajduje się selenocysteina, aminokwas zawierający selen [16]. Człowiek ma trzy dejodynazy o różnych zadaniach. Dejodynazy typu 1 i 2 (D1 i D2) odłączają jod z pierścienia zewnętrznego, więc przekształcają tyroksynę w trójjodotyroninę [3]. Dejodynazy typu 1 i 3 (D1 i D3) usuwają jod z pierścienia wewnętrznego, czyli unieczynniają oba hormony [3].

Udział obu enzymów aktywujących oszacowano w badaniu łączącym pomiary w hodowlach komórkowych z aktywnościami zmierzonymi w tkankach człowieka. D1 reprezentowała w tym modelu wątroba, a D2 mięśnie szkieletowe [17]. Według tych obliczeń u osoby z prawidłową czynnością tarczycy D2 dostarczała 29, a D1 15 nanomoli T3 na dobę, czyli około dwóch trzecich produkcji pozatarczycowej przypadało na D2 [17]. Łączny wynik, 44 nanomole na dobę, był zbliżony do wartości z wcześniejszych badań kinetycznych [17]. D2 występuje także w podwzgórzu, w tkance tłuszczowej białej i brunatnej [18].

Poza organizmem źródłem trójjodotyroniny jest lek, liotyronina [6], a także suplementy diety zawierające hormony tarczycy [19]. Stężenie T3 w komórce zależy więc nie tylko od pracy tarczycy, lecz także od aktywności dejodynaz w samej komórce i w tkankach dostarczających T3 do krwi.

Trójjodotyronina (T3) — Konwersja obwodowa — gdzie naprawdę powstaje
Konwersja obwodowa — gdzie powstaje T3
Tarczyca wydziela głównie tyroksynę (T4). Większość czynnej trójjodotyroniny (T3) powstaje dopiero na obwodzie — w wątrobie, nerce i mięśniu — przez odjęcie jednego atomu jodu.

1.5. Transport T3

Hormony tarczycy krążą we krwi związane z trzema białkami osocza: globuliną wiążącą tyroksynę (ang. thyroxine-binding globulin, TBG), transtyretyną i albuminą [5]. Globulina TBG wiąże je najsilniej, transtyretyna występuje także w płynie mózgowo-rdzeniowym, a albumina jest najobficiej występującym białkiem osocza [5]. W badaniu z 1970 roku znakowana T3 wiązała się z albuminą i TBG, lecz nie z transtyretyną, nazywaną wtedy prealbuminą wiążącą tyroksynę [12]. Do komórek przechodzi hormon wolny, zgodnie z gradientem jego stężenia [1]. Zmiany stężenia białek wiążących przesuwają więc wynik T3 całkowitej, nie zmieniając czynności tarczycy [5]. Wrodzone warianty białek wiążących mogą w badaniach laboratoryjnych naśladować niedoczynność albo nadczynność tarczycy. Osoby z takimi wariantami mają przy tym prawidłową czynność tarczycy i nie wymagają leczenia [5].

Z krwi do komórek T3 przenoszą transportery błonowe z trzech rodzin: transporterów monokarboksylanów (MCT), polipeptydów transportujących aniony organiczne (OATP) i transporterów aminokwasów typu L (LAT) [1]. Największą wybiórczość wobec hormonów tarczycy wykazują transportery MCT8 i MCT10, polipeptyd OATP1C1 oraz białko nośnikowe SLC17A4 [20]. Mutacje genów kodujących MCT8 i OATP1C1 wiążą się z chorobami człowieka [20]. Stężenie wolnej T3 we krwi określa zatem tylko górną granicę dostępności hormonu, a to, ile T3 trafi do danej komórki, zależy od jej zestawu transporterów.

2. Mechanizm działania i funkcje

2.1. Receptory i punkty uchwytu

Głównym punktem uchwytu trójjodotyroniny są receptory hormonów tarczycy (ang. thyroid hormone receptors, TR), czyli czynniki transkrypcyjne zlokalizowane w jądrze komórkowym. Kodują je dwa geny, alfa i beta, z których powstają cztery izoformy wiążące T3: TRα1, TRβ1, TRβ2 i TRβ3 [2]. Aktywność receptora zależy od typu sekwencji rozpoznawanej w promotorze genu docelowego, od rozmieszczenia izoform w tkankach i od białek współregulujących [2]. Izoformy alfa i beta różnią się rozmieszczeniem w tkankach i rolą w przekazywaniu sygnału [18].

Odmienne role obu receptorów najlepiej widać w chorobach genetycznych: mutacje genu każdego z nich wywołują inny zespół oporności na hormony tarczycy [21, 22]. Na odrębności receptorów opiera się też farmakologia. Resmetirom jest doustnym agonistą wybiórczym wobec receptora TRβ, działającym głównie w wątrobie [23].

Trójjodotyronina działa także poza jądrem. Część działań zaczyna się przy błonie komórkowej, na receptorze związanym z integryną αvβ3, który aktywuje kinazy regulowane sygnałem zewnątrzkomórkowym (ERK1/2), przekazujące sygnał do jądra [2]. W tym miejscu działa również tyroksyna, bez przemiany w T3 [2]. Trójjodotyronina aktywuje ponadto kinazę fosfatydyloinozytolu 3 (PI3K), enzym przekazujący sygnał w cytoplazmie [2]. Czwartym miejscem działania są mitochondria, do których trafiają odmiany receptorów jądrowych działające na genom mitochondrialny [2]. Trójjodotyronina ma więc punkty uchwytu w jądrze, w błonie, w cytoplazmie i w mitochondriach, choć główna część jej działań przebiega przez receptory jądrowe.

Trójjodotyronina (T3) — Wejście do komórki i receptor jądrowy
Wejście do komórki i receptor jądrowy
T3 wchodzi do komórki tylko przez swoiste transportery błonowe, a działa na receptor jądrowy. Dostępność transporterów rozstrzyga o efekcie tkankowym.

2.2. Kaskada sygnałowa

Wyjściowo receptor hormonów tarczycy jest związany z DNA w obrębie promotora genu docelowego, także wtedy, gdy w komórce brakuje hormonu. Receptor bez ligandu przyłącza wtedy białka korepresorowe, które tłumią podstawową transkrypcję genu [2].

Bodźcem jest pojawienie się T3 w jądrze. Hormon dostaje się do komórki przez transporter błonowy albo powstaje w niej z tyroksyny dzięki D2 [1]. Trójjodotyronina wytworzona przez D2 wewnątrz komórki silniej pobudzała transkrypcję genów zależnych od T3 niż ta sama ilość hormonu wytworzona przez D1 [17]. Autorzy wiążą to ze zdolnością D2 do dostarczania T3 bezpośrednio do jądra [17].

W kolejnym kroku T3 wiąże się z domeną receptora rozpoznającą hormon. Związanie ligandu powoduje odłączenie korepresorów i przyłączenie białek koaktywatorowych, które uruchamiają transkrypcję [2]. W wątrobie zmienia się w ten sposób ekspresja genów lipogenezy, utleniania kwasów tłuszczowych i syntezy cholesterolu [24]. W sercu pod kontrolą T3 pozostają między innymi geny białek kurczliwych i pomp wapniowych siateczki śródplazmatycznej [25].

Równolegle przebiega tor pozajądrowy. Trójjodotyronina aktywuje PI3K, a sygnał tej kinazy prowadzi zarówno do transkrypcji wybranych genów, jak i do wbudowania pompy sodowo-potasowej w błonę komórkową [2]. Stanem końcowym jest zmieniony zestaw białek komórki: więcej enzymów przemian energetycznych, białek kurczliwych i pomp jonowych. Konsekwencją jest wzrost zużycia energii i tlenu przez komórkę [2]. Brak T3 nie przywraca przy tym stanu obojętnego, bo receptory bez hormonu tłumią geny docelowe, co może współtworzyć obraz niedoczynności tarczycy [2].

2.3. Funkcje trójjodotyroniny (T3)

2.3.1. Przemiana energii i termogeneza

Trójjodotyronina ustala tempo przemian energetycznych organizmu dorosłego [18]. Współdziała przy tym z układem adrenergicznym w wątrobie, w tkance tłuszczowej białej i brunatnej oraz w podwzgórzu [18]. Jednym z mechanizmów jest zwiększenie tak zwanego przecieku protonów w mitochondriach, czyli powrotu protonów przez błonę wewnętrzną z pominięciem syntazy ATP, czyli enzymu wytwarzającego adenozynotrifosforan (ATP), główny nośnik energii komórki. Energia gradientu protonowego zamienia się wtedy w ciepło, a przeciek odpowiada za znaczną część zużycia tlenu przez komórkę [2].

Skalę tego działania pokazało badanie 9 chorych leczonych przewlekle tyroksyną, u których zmieniano dawkę leku. Gdy tyreotropina (TSH), czyli hormon przysadki pobudzający tarczycę, rosła od 0,1 do 10 mIU/l, wydatek energii w spoczynku, przeliczony na beztłuszczową masę ciała, zmniejszał się o około 15% [26]. Stężenie T3 w surowicy prawie się przy tym nie zmieniało i nie korelowało z dawką tyroksyny [26]. Zmiany wydatku energii zachodziły więc w zakresie stężeń TSH uznawanych w leczeniu za dopuszczalne, a stężenie T3 w surowicy ich nie odzwierciedlało [26].

Termogeneza adaptacyjna, czyli wytwarzanie ciepła w odpowiedzi na chłód, wymaga dejodynazy typu 2 w brunatnej tkance tłuszczowej [18]. Komórki zawierające D2 mogą szybko zwiększyć wewnątrzkomórkowe stężenie T3 [1]. Trójjodotyronina wpływa również na wrażliwość wątroby na insulinę, zwłaszcza na hamowanie glukoneogenezy [18]. Wynika z tego, że te same zmiany stężenia T3 przestawiają jednocześnie bilans cieplny, zużycie tlenu i gospodarkę glukozą.

2.3.2. Serce i naczynia

Mięsień sercowy i śródbłonek naczyń mają receptory hormonów tarczycy i reagują już na niewielkie zmiany ich stężenia [27]. Trójjodotyronina zwiększa częstość skurczów serca i siłę skurczu, a jednocześnie obniża opór naczyń obwodowych [25]. Rośnie w ten sposób pojemność minutowa serca, czyli objętość krwi tłoczonej przez serce w ciągu minuty [25].

Znaczenie tych działań ujawniają stany odchylone od normy. W przeglądzie piśmiennictwa zarówno subkliniczna niedoczynność i nadczynność tarczycy, jak i zespół niskiej T3 wiązały się z niekorzystnymi zmianami w układzie krążenia [27]. Autorzy wymieniają wśród mechanizmów zaburzenia lipidowe, dysfunkcję śródbłonka, zmiany ciśnienia tętniczego i bezpośrednie działanie na mięsień sercowy [27].

Przykładem nadmiaru T3 w tkankach obwodowych jest niedobór transportera MCT8, w którym przewlekle wysokie stężenie T3 we krwi prowadzi między innymi do przyspieszonej czynności serca, czyli tachykardii [7]. W obserwacji 67 takich chorych leczonych analogiem T3 przez okres do 6 lat częstość rytmu serca w odniesieniu do norm wieku zmniejszyła się wraz ze spadkiem stężenia T3 [28]. Serce jest więc narządem, w którym zmiana stężenia T3 w obie strony przekłada się na mierzalną zmianę czynności.

Trójjodotyronina (T3) — Skutki układowe — przemiana, serce, kość, mózg
Skutki działania — metabolizm, serce, kość, mózg
Skutki działania T3 są ogólnoustrojowe: termogeneza, częstość rytmu serca, przebudowa kości i mielinizacja. Tarczyca ustawia tempo pracy każdej tkanki.
2.3.3. Rozwój i czynność mózgu

Hormony tarczycy są niezbędne do prawidłowego rozwoju układu nerwowego, a ich brak w okresie płodowym uszkadza mózg nieodwracalnie [29]. W mózgu płodu praktycznie cała trójjodotyronina powstaje na miejscu z tyroksyny, a nie z T3 krążącej we krwi [29]. Hormony tarczycy pochodzące od matki docierają do zarodka wcześnie i uzupełniają zasoby płodu także po rozpoczęciu pracy jego tarczycy [29]. Badania na zwierzętach wskazują, że do 80% trójjodotyroniny obecnej w komórkach mózgu pochodzi z lokalnej przemiany tyroksyny [30]. U człowieka pośrednią przesłanką jest to, że wariant genu D2 wiązał się z samopoczuciem psychicznym chorych leczonych tyroksyną bez zmiany stężeń hormonów we krwi [30].

Uszkodzenie wywołane brakiem tyroksyny we wczesnym okresie życia płodowego określa się jako kretynizm neurologiczny [29]. Dochodzi wtedy do zaburzeń tworzenia kory mózgu [29]. U dzieci z wrodzoną niedoczynnością tarczycy i prawidłowym stężeniem tyroksyny u matki przenikanie hormonu matczynego oraz wzrost aktywności D2 chronią mózg płodu przed niedoborem T3 [29].

Dostęp T3 do neuronów wymaga transportera. Mutacje genu MCT8 wywołują zespół Allana-Herndona-Dudleya, w którym występuje ciężka niepełnosprawność intelektualna i ruchowa przy wysokim stężeniu T3 we krwi [7]. U tych chorych tkanki obwodowe są w stanie nadczynności, a mózg w stanie niedoczynności [7]. Rozwój mózgu zależy więc od T3 obecnej w komórkach mózgu, a nie od jej stężenia w surowicy.

2.3.4. Przemiana lipidów w wątrobie

W wątrobie hormony tarczycy regulują przemianę tłuszczów bezpośrednio [24]. Sterują w niej lipogenezą, utlenianiem kwasów tłuszczowych, syntezą cholesterolu i zwrotnym transportem cholesterolu do wątroby [24]. Działają przy tym na poziomie transkrypcji, modyfikacji białek po ich wytworzeniu i autofagii, czyli rozkładu składników komórki w lizosomach [24]. Receptory hormonów tarczycy współdziałają w wątrobie z innymi receptorami jądrowymi, w tym z receptorami aktywowanymi przez proliferatory peroksysomów (PPAR) i wątrobowymi receptorami X (LXR), które sterują przemianą tłuszczów i cholesterolu [18]. Współdziałają też ze szlakami sygnałowymi kwasów żółciowych [18].

Odwrotną stronę tego działania pokazuje niedoczynność tarczycy. Wiąże się ona ze wzrostem stężenia triglicerydów i cholesterolu w surowicy oraz z niealkoholową stłuszczeniową chorobą wątroby [24]. Na tym punkcie uchwytu oparto leczenie farmakologiczne. W badaniu z randomizacją objęto 966 chorych ze stłuszczeniowym zapaleniem wątroby i włóknieniem, którym podawano resmetirom, agonistę wybiórczego wobec TRβ, albo placebo [23]. Po 24 tygodniach resmetirom obniżył cholesterol frakcji lipoprotein o małej gęstości (LDL) o 13,6–16,3%, zależnie od dawki, wobec 0,1% w grupie placebo [23]. Po 52 tygodniach stłuszczeniowe zapalenie wątroby ustąpiło bez nasilenia włóknienia u 25,9–29,9% leczonych wobec 9,7% w grupie placebo [23]. Działanie T3 na lipidy wątroby można więc wykorzystać farmakologicznie, pobudzając wybiórczo receptor TRβ w tym narządzie.

2.3.5. Układ kostny i wzrost

Szkielet jest tkanką szczególnie wrażliwą na trójjodotyroninę [31]. Hormony tarczycy są niezbędne w rozwoju kości, we wzroście na długość i w przebudowie kości u dorosłych [31]. Badania na myszach z mutacjami genów sygnału hormonów tarczycy wskazują, że T3 działa na kość anabolicznie w okresie wzrostu i katabolicznie w wieku dorosłym [31]. Fenotypy kostne tych myszy wiernie odtwarzały choroby genetyczne człowieka [31].

U człowieka potwierdzają to obserwacje kliniczne. Nadmiar hormonów tarczycy jest uznaną przyczyną wtórnej osteoporozy [31]. Dziecko z mutacją genu THRA, kodującego receptor TRα, miało zahamowanie wzrostu i dysplazję kości, co wskazuje na rolę tego receptora w szkielecie [22]. Zaburzenia sygnału hormonów tarczycy opisano też jako nowy czynnik ryzyka choroby zwyrodnieniowej stawów [31]. Kość jest zatem tkanką, w której skutek T3 zależy od wieku: u dziecka hormon warunkuje wzrost, a jego nadmiar u dorosłego przyspiesza utratę masy kostnej.

2.4. Regulacja wydzielania i zmienność dobowa

Wydzielanie trójjodotyroniny przez tarczycę pobudza tyreotropina z przysadki, a T3 i tyroksyna hamują wydzielanie TSH w pętli ujemnego sprzężenia zwrotnego [18]. Większość T3 powstaje jednak poza tarczycą, dlatego o jej stężeniu w tkankach decyduje przede wszystkim aktywność dejodynaz [1]. Komórki z D2 mogą szybko zwiększyć wewnątrzkomórkowe stężenie T3, a komórki z D3 osłabiają sygnał hormonalny [1]. Tak hormony tarczycy regulują rozwój, przemiany i wzrost, choć ich stężenie we krwi pozostaje względnie stałe [1].

Dejodynazy podlegają regulacji na poziomie syntezy, unieczynniania i rozkładu białka enzymu [16]. Udział poszczególnych enzymów zmienia się zależnie od stanu tarczycy. W obliczeniach modelowych D2 dostarczała około 71% T3 powstającej poza tarczycą w niedoczynności, a D1 około 67% w nadczynności [17].

Tarczyca dostosowuje też proporcję wydzielanych hormonów do podaży jodu. W niedoborze jodu zwiększa wytwarzanie i wydzielanie T3 kosztem tyroksyny [29]. We krwi stężenie tyroksyny spada, a T3 pozostaje prawidłowe lub nieco podwyższone, dlatego TSH bywa prawidłowe [29]. Tkanki czerpiące T3 głównie z krwi pozostają wtedy w stanie prawidłowej czynności [29]. Tkanki zależne od lokalnej przemiany tyroksyny, przede wszystkim mózg, mogą być wybiórczo w stanie niedoczynności [29].

Wolna trójjodotyronina ma rytm dobowy. W badaniu zdrowych osób z pobieraniem krwi przez całą dobę rytm sinusoidalny FT3 stwierdzono u 86% z 29 badanych, przy niewielkiej amplitudzie [32]. Szczyt FT3 przypadał około godziny 4:04, czyli mniej więcej 90 minut po szczycie TSH [32]. Według modelu grupowego stężenie FT3 utrzymywało się powyżej średniej dobowej od 22:00 do 10:00 [32]. Autorzy wiążą ten rytm z tą częścią T3, którą wydziela tarczyca [32].

Stężenie FT3 zmienia się również z wiekiem. W chińskiej populacji referencyjnej osoby w wieku co najmniej 65 lat miały niższe FT3 niż osoby młodsze [33]. Pojedynczy wynik FT3 odzwierciedla zatem nie tylko stan tarczycy, lecz także porę pobrania, wiek i aktywność dejodynaz w całym organizmie.

2.5. Inaktywacja i wydalanie T3

Trójjodotyronina traci aktywność, gdy dejodynaza typu 3 odłącza atom jodu z jej pierścienia wewnętrznego. Powstaje wtedy 3,3′-dijodotyronina [1]. Ta sama D3 przekształca tyroksynę w odwrotną T3 [1]. Dejodynaza typu 1 również katalizuje odłączanie jodu z pierścienia wewnętrznego, więc uczestniczy zarówno w aktywacji, jak i w unieczynnianiu hormonów [3].

Odwrotna trójjodotyronina jest trzecią co do ilości jodotyroniną we krwi człowieka [4]. Słabo wiąże się z receptorami jądrowymi, dlatego uchodzi za nieczynny produkt końcowy, który odciąga tyroksynę od szlaku wytwarzania T3 [4]. Jej stężenie rośnie w zespole choroby pozatarczycowej oraz po lekach hamujących jej rozkład, takich jak amiodaron [4].

Oferta NeuroExpert
NeuroExpert · bez reklam
Masz dość reklam?
Wyłącz banery, przerywniki i dolną belkę. Subskrypcja daje także pełny dostęp do bazy wiedzy NeuroExpert oraz treści premium.
Bez reklam
Pełny dostęp
Treści premium
Wyłącz reklamy

Nadmierna aktywność D3 może wywołać niedoczynność tarczycy. Opisano ją u niemowląt z naczyniakami wątroby, które wytwarzały duże ilości dejodynazy typu 3 [34]. Taki stan nazywa się niedoczynnością z nadmiernego zużycia hormonów, bo guz unieczynnia je szybciej, niż tarczyca je wytwarza [16]. Unieczynnianie T3 jest więc procesem regulowanym, a jego nadmiar wywołuje objawy niedoboru hormonu mimo sprawnej tarczycy.

3. Zaburzenia i modyfikacja

3.1. Niedobór – przyczyny i następstwa

Niedobór trójjodotyroniny ma trzy grupy przyczyn: niewydolność tarczycy, zmniejszoną przemianę tyroksyny w T3 oraz nadmierne unieczynnianie hormonu. Pierwsza grupa obejmuje niedoczynność tarczycy i ciężki niedobór jodu. W niedoborze jodu tarczyca utrzymuje prawidłowe stężenie T3, ale gdy niedobór jest ciężki i przewlekły, mechanizmy wyrównawcze przestają wystarczać [29].

Przemianę tyroksyny w T3 zmniejszają leki. Amiodaron, lek przeciwarytmiczny o dużej zawartości jodu, hamuje aktywność dejodynazy odłączającej jod z pierścienia zewnętrznego [35]. U 12 chorych z niedoczynnością tarczycy leczoną tyroksyną lub z chorobą Gravesa-Basedowa stężenie rT3 rosło już 8 godzin po podaniu deksametazonu, syntetycznego glikokortykoidu [36]. Stężenie T3 spadało istotnie po około 24 godzinach [36]. Autorzy wyjaśnili to przesunięciem przemiany tyroksyny z T3 na rT3, niezależnym od zmian wiązania z białkami osocza [36].

Szczególną postacią niedoboru T3 jest zespół choroby pozatarczycowej, zwany też zespołem niskiej T3. U chorych na oddziałach intensywnej terapii stężenie T3 w osoczu spada, tyroksyna jest niska, a TSH pozostaje prawidłowe lub nieco obniżone [37]. W ostrej fazie zespół wynika z reakcji ostrej fazy na chorobę ogólnoustrojową i z ograniczenia podaży składników odżywczych, co może być korzystne [37]. W przewlekłej chorobie krytycznej dołącza się zahamowanie wydzielania tyreoliberyny (TRH), czyli podwzgórzowego hormonu pobudzającego przysadkę [37]. Nasilenie zespołu wiąże się z rokowaniem, ale brak dowodu, że niska T3 jest przyczyną gorszego przebiegu [37]. Według hipotezy opartej na modelowaniu główną przyczyną spadku produkcji T3 jest wtedy upośledzenie D2 [17].

Niedobór T3 dotyczy także części chorych leczonych tyroksyną. W badaniu 1811 osób po usunięciu tarczycy, leczonych lewotyroksyną i mających prawidłowe TSH, FT3 było średnio niższe niż w grupie 3875 osób zdrowych [8]. U 15,2% leczonych FT3 było niższe niż zakres wyznaczony w grupie kontrolnej [8]. Stosunek FT3 do wolnej tyroksyny (FT4), czyli frakcji tyroksyny niezwiązanej z białkami, wahał się szeroko, co autorzy wiążą z różną zdolnością do obwodowego wytwarzania T3 [8].

Następstwa niedoboru T3 odpowiadają odwróceniu jej funkcji: zmniejszeniu wydatku energii w spoczynku, wzrostowi stężenia lipidów we krwi i, przy niedoborze w okresie płodowym, trwałemu uszkodzeniu mózgu [24, 26, 29]. Niskie stężenie T3 we krwi nie zawsze oznacza jednak niedobór w tkankach, bo komórki z D2 wytwarzają T3 z tyroksyny na miejscu [1].

3.2. Nadmiar – przyczyny i następstwa

Nadmiar trójjodotyroniny występuje w nadczynności tarczycy, gdy gruczoł wydziela za dużo hormonów, oraz przy przyjmowaniu T3 z zewnątrz, także z suplementami diety [19]. Szczególną postacią jest T3-toksykoza, czyli nadczynność z przewagą T3: stężenie T3 jest podwyższone przy prawidłowej wolnej tyroksynie i zahamowanym TSH [38]. W badaniu obserwacyjnym 60 dzieci z chorobą Gravesa-Basedowa przewagę T3 zdefiniowano jako FT3 powyżej 8,0 pmol/l przy prawidłowym FT4 i niewykrywalnym TSH, utrzymujące się ponad miesiąc od rozpoczęcia leczenia przeciwtarczycowego [38]. Taki obraz stwierdzono u 8 dzieci, czyli u 13% [38]. Dzieci te miały w chwili rozpoznania wyższe miano przeciwciał przeciw receptorowi TSH i cięższą chorobę [38].

Mechanizmem przewagi T3 może być wzmożona aktywność dejodynaz w samej tarczycy. Zespół McCune’a-Albrighta wywołuje mutacja, która utrwala sygnał cyklicznego adenozynomonofosforanu (cAMP), czyli przekaźnika wtórnego wielu hormonów [39]. U 54 ze 100 chorych z tym zespołem stwierdzono nieprawidłowy obraz tarczycy w ultrasonografii, a ta grupa miała wyższy stosunek T3 do T4 niż pozostali [39]. W tkance tarczycy chorych aktywność D1 była około siedmiokrotnie, a D2 około pięciokrotnie wyższa niż w tkance prawidłowej [39]. Nadmiar T3 powstawał więc w samym gruczole z przyspieszonej przemiany tyroksyny.

Następstwa nadmiaru T3 najwyraźniej widać w sercu i w kości. Nawet subkliniczna nadczynność tarczycy wiązała się z niekorzystnymi zmianami w układzie krążenia [27]. Nadmiar hormonów tarczycy jest także uznaną przyczyną wtórnej osteoporozy [31]. W obu narządach nadmiar T3 nasila te same procesy, które w warunkach prawidłowych reguluje.

3.3. Rola trójjodotyroniny (T3) w patogenezie chorób

Trójjodotyronina jest ogniwem kilku chorób, w których jej stężenie we krwi nie odzwierciedla sytuacji w tkankach. Pierwszym przykładem jest oporność na hormony tarczycy wywołana mutacjami genu THRB, kodującego receptor TRβ, i oznaczana jako RTHβ. Zmutowany receptor beta słabiej odpowiada na T3, a stężenia hormonów tarczycy we krwi rosną bez zahamowania tyreotropiny [21]. Większość chorych ma prawidłową czynność tarczycy w obrazie klinicznym [21]. Ten sam chory może jednak mieć objawy nadmiaru hormonów w jednych tkankach i niedoboru w innych, bo zmutowany receptor ma w nich różną ekspresję [21]. Przegląd omawia wśród problemów klinicznych wole, zaburzenia uwagi oraz zgłaszane przez chorych trudności z koncentracją [21].

Mutacje genu THRA dają obraz odwrotny. W opisanym przypadku dziecko miało typowe objawy niedoczynności tarczycy, w tym opóźnienie rozwoju i ciężkie zaparcia, a stężenia hormonów tarczycy były tylko granicznie nieprawidłowe [22]. Zmutowane białko hamowało działanie prawidłowego receptora, czyli działało jak dominujący negatywny inhibitor [22]. Autorzy potraktowali ten przypadek jako potwierdzenie, że hormony tarczycy działają w różnych tkankach przez różne podtypy receptorów [22].

Trzecim przykładem jest niedobór transportera MCT8, czyli zespół Allana-Herndona-Dudleya. Hormon nie dociera do komórek nerwowych, więc mózg jest w stanie niedoczynności, a wysokie stężenie T3 we krwi wywołuje przewlekłą nadczynność w tkankach obwodowych [7]. U chorych postępuje utrata masy ciała, przyspieszona czynność serca i zanik mięśni [7]. W badaniu klinicznym II fazy u 45 chorych analog T3, Triac, obniżył stężenie T3 w surowicy z 4,97 do 1,82 nmol/l po 12 miesiącach [7]. Równocześnie zmniejszyło się stężenie TSH i wolnej tyroksyny [7]. Triac łagodził objawy obwodowej nadczynności, a punkty końcowe badania nie obejmowały niedoczynności mózgu [7]. W obserwacji 67 chorych leczonych do 6 lat stężenie T3 spadło średnio z 4,58 do 1,66 nmol/l, a masa ciała w odniesieniu do norm wieku przewyższała wartości u chorych nieleczonych [28].

Zaburzenia sygnału T3 dotyczą również chorób sercowo-naczyniowych. Nieprawidłowa czynność tarczycy w chwili ostrego zawału serca wiązała się z gorszym dalszym przebiegiem [27]. W badaniach doświadczalnych hormony tarczycy zmniejszały obszar zawału i poprawiały czynność mięśnia sercowego [27]. U ludzi badania interwencyjne wykazały poprawę czynników ryzyka sercowo-naczyniowego po leczeniu subklinicznych chorób tarczycy, a korzyść dla samych zdarzeń sercowych pozostaje przypuszczeniem [27]. We wszystkich tych chorobach o skutkach decyduje sygnał T3 w konkretnej tkance, a nie jej stężenie w surowicy.

3.4. Trójjodotyronina jako lek

Standardem leczenia niedoczynności tarczycy jest lewotyroksyna w monoterapii [40]. Leczenie to opiera się na założeniu, że tkanki same przekształcą tyroksynę w T3 w potrzebnej ilości [8]. Niewielka część chorych leczonych lewotyroksyną ma jednak utrzymujące się objawy i zgłasza lepsze samopoczucie przy leczeniu zawierającym T3 [40].

Wyniki badań nad leczeniem skojarzonym lewotyroksyną i liotyroniną są niejednoznaczne. Czternaście badań klinicznych nie wykazało spójnej przewagi takiego leczenia [6]. Mimo to leczenie skojarzone jest szeroko stosowane, a zgłaszane przez chorych korzyści podtrzymują zainteresowanie nim [6]. W metaanalizie 18 badań leczenie skojarzone nie różniło się od monoterapii pod względem jakości życia, objawów depresyjnych ani zmęczenia, przy pewności danych niskiej do umiarkowanej [41]. W tej samej analizie 43% chorych wybierało leczenie skojarzone, 23% monoterapię, a 30% nie miało preferencji [41]. W metaanalizie 11 badań z randomizacją z udziałem 1135 chorych leczenie skojarzone z T3 albo preparat suszonej tarczycy wybierało 52% chorych, a samą lewotyroksynę 24% [40].

Jednym z wyjaśnień rozbieżności jest zmienność genetyczna D2. W badaniu 552 chorych leczonych tyroksyną nosiciele genotypu CC wariantu rs225014 genu dejodynazy typu 2 (DIO2), stanowiący 16% badanych, mieli gorsze samopoczucie psychiczne na początku badania [30]. U nosicieli tego genotypu leczenie skojarzone poprawiało samopoczucie bardziej niż sama tyroksyna: o 2,3 punktu kwestionariusza po 3 miesiącach i o 1,4 punktu po 12 miesiącach [30]. Wariant nie zmieniał przy tym stężeń hormonów we krwi, a autorzy zaznaczyli, że wynik wymaga powtórzenia [30]. Związki tego wariantu, oznaczanego Thr92Ala, z chorobami nie powtórzyły się we wszystkich populacjach [3]. Konsensus trzech towarzystw tyreologicznych zalecił, by kolejne badania miały moc wykrycia wpływu wariantów dejodynaz i transporterów [6].

Bezpieczeństwo liotyroniny oceniono w metaanalizie z 2025 roku. W badaniach z randomizacją, obejmujących 2128 chorych, ryzyko działań niepożądanych przy leczeniu skojarzonym nie różniło się od monoterapii [42]. W badaniach kohortowych obejmujących 630 254 osoby leczenie z T3 nie zwiększało ryzyka migotania przedsionków, niewydolności serca ani udaru, a śmiertelność była niższa [42]. Ten ostatni wynik pochodzi z badań obserwacyjnych, więc nie dowodzi, że T3 zmniejsza ryzyko zgonu. Działania niepożądane związane z liotyroniną opisano w tej analizie wyłącznie przy stosowaniu T3 spoza obrotu kontrolowanego albo po błędach w przygotowaniu leku w aptece [42].

Trójjodotyroninę bada się także w depresji opornej na leczenie, jako lek dodawany do leku przeciwdepresyjnego. W metaanalizie 8 badań z udziałem 292 chorych dodanie T3 do trójpierścieniowego leku przeciwdepresyjnego dwukrotnie zwiększało odsetek odpowiedzi na leczenie [43]. W czterech badaniach podwójnie zaślepionych z randomizacją efekt nie był jednak istotny [43]. W metaanalizie sieciowej 65 badań liotyronina istotnie zwiększała odsetek odpowiedzi w porównaniu z placebo [44]. W metaanalizie z 2026 roku, ograniczonej do badań kontrolowanych placebo, 6 badań z T3 nie wykazało istotnej przewagi [45]. Autorzy tej pracy ocenili dane dotyczące T3 jako nieliczne [45]. Trójjodotyronina jako lek ma więc udokumentowane zastosowania, ale korzyść z jej dodania zależy od grupy chorych i pozostaje przedmiotem badań.

3.5. Modyfikacja behawioralna i dietetyczna

Czynnikiem dietetycznym o największym wpływie na wytwarzanie hormonów tarczycy jest podaż jodu. W niedoborze jodu tarczyca przesuwa produkcję w stronę T3, co chroni większość tkanek, ale nie chroni mózgu zależnego od lokalnej przemiany tyroksyny [29]. Większość skutków niedoboru jodu u dorosłych cofa się po wyrównaniu podaży jodu [29]. Uszkodzenie mózgu powstałe we wczesnym okresie płodowym jest natomiast nieodwracalne [29].

Stężenie T3 zmienia się także przy ograniczeniu ilości spożywanej energii. W badaniu 12 szczupłych i 54 otyłych kobiet otyłość wiązała się z wyższym stężeniem T3 i rT3 niż w grupie kontrolnej [46]. Po 3 tygodniach leczenia ograniczającego spożycie albo operacji ominięcia żołądka stężenie rT3 wzrosło, a TSH spadło [46]. Po 3 miesiącach rT3 wróciło do wartości wyjściowych, a T3 i TSH pozostały niższe niż przed interwencją [46]. Zmiany te nie zależały od sposobu redukcji masy ciała ani od obecności cukrzycy typu 2 [46]. Autorzy wiążą je ze spadkiem stężenia leptyny i przejściowymi zmianami obwodowej przemiany hormonów tarczycy [46]. Ograniczenie podaży składników odżywczych jest też jednym z mechanizmów zespołu niskiej T3 w ciężkiej chorobie [37]. Spadek T3 przy odchudzaniu towarzyszy więc zmniejszonej podaży energii niezależnie od metody, którą ją ograniczono.

3.6. Wsparcie suplementacyjne

Kilka substancji mających karty w katalogu suplementów badano pod kątem wpływu na stężenie trójjodotyroniny lub na przemianę tyroksyny w T3. Kierunek zmian dotyczy stężenia T3 we krwi, a nie samopoczucia. Większość danych pochodzi od chorych z chorobami tarczycy, a nie od osób zdrowych.

Substancja Mechanizm wpływu Kierunek Siła dowodu
Selen pierwiastek wbudowany w selenocysteinę centrum aktywnego dejodynaz [16] ~ FT3 u zdrowych starszych osób i w zapaleniu Hashimoto [47, 48]; ↓ FT3 krótkotrwale jako dodatek do leczenia choroby Gravesa-Basedowa [49] A
Cynk pierwiastek udziałowy w przemianach hormonów tarczycy; wzrost stosunku FT3 do FT4 [50] ↑ FT3 u otyłych kobiet z niedoczynnością tarczycy [50] B
Ashwagandha mechanizm nieustalony [51] ↑ T3 w subklinicznej niedoczynności tarczycy [51] B
Żelazo wyrównanie niedokrwistości z niedoboru żelaza; mechanizm wpływu na przemiany hormonów nieustalony [52] ↑ T3 przy wyrównaniu niedokrwistości, częściowa normalizacja [52] B
Lit status lekopodobny; hamuje syntezę i uwalnianie hormonów tarczycy oraz aktywność D1 [53] ↓ T3, niedoczynność tarczycy i wole [53] B

Najlepiej zbadany jest selen, ale w badaniach z randomizacją jego podawanie nie zwiększało stężenia T3 [47, 48]. W 5-letnim badaniu z randomizacją u 491 osób w wieku 60–74 lat selen nie zmienił FT3 ani stosunku FT3 do FT4 [47]. W metaanalizie 35 badań u chorych z zapaleniem Hashimoto również nie zmieniał FT3 ani T3 [48]. U chorych z chorobą Gravesa-Basedowa leczonych lekami przeciwtarczycowymi obniżał FT3 po 3 i 6 miesiącach, ale nie po 9 miesiącach [49]. W badaniu z randomizacją u 68 otyłych kobiet z niedoczynnością tarczycy cynk zwiększał FT3 i stosunek FT3 do FT4 [50]. W badaniu pilotażowym u 50 osób z subkliniczną niedoczynnością ashwagandha podnosiła T3 w porównaniu z placebo [51]. U 10 kobiet z niedokrwistością z niedoboru żelaza stężenie T3 było niższe niż w grupie kontrolnej, a podawanie żelaza częściowo je wyrównywało [52]. Lit działa w przeciwnym kierunku, bo hamuje wytwarzanie hormonów i ich przemianę obwodową [53]. Dawkowanie i interakcje tych substancji opisują karty działu Suplementy.

4. Uwagi praktyczne

4.1. Jak to zbadać

Trójjodotyroninę oznacza się w surowicy krwi żylnej w dwóch postaciach: jako wolną T3 (FT3) i jako T3 całkowitą, czyli sumę hormonu wolnego i związanego z białkami. Wynik T3 całkowitej zależy od stężenia białek wiążących, dlatego ich wrodzone warianty mogą dawać wyniki mylące [5]. Odwrotną T3 oznaczano dawniej metodą radioimmunologiczną. Obecnie zastępują ją metody spektrometrii mas, mniej podatne na zakłócenia przez inne jodotyroniny [4].

Zakres referencyjny zależy od metody i populacji. W badaniu 1722 zdrowych dorosłych ze Słowenii laboratoryjny zakres FT3 wynosił 3,79–6,05 pmol/l, czyli około 2,47–3,94 pg/ml w jednostkach stosowanych przez część polskich laboratoriów [54]. Przeliczenie wynika z masy cząsteczki trójjodotyroniny: aby z wartości w pg/ml otrzymać wartość w pmol/l, mnoży się ją przez 1,536. W badaniu 305 zdrowych dorosłych z Chorwacji, na innym analizatorze, zakres FT3 wynosił 3,84–6,20 pmol/l (około 2,50–4,04 pg/ml) [55]. W tym samym badaniu zakres T3 całkowitej wynosił u mężczyzn 1,49–2,53 nmol/l (około 0,97–1,65 ng/ml), a u kobiet 1,43–2,81 nmol/l (około 0,93–1,83 ng/ml) [55]. Zakres odwrotnej T3 wynosił w tym badaniu 0,44–0,73 ng/ml (około 0,68–1,12 nmol/l) [55]. U osób w wieku 80–100 lat w badaniu chińskim zakres FT3 wynosił 2,82–5,57 pmol/l, wobec 3,40–6,44 pmol/l u osób poniżej 65. roku życia [33].

Na wynik wpływa pora pobrania. Próbka poranna przypada na fazę wyższych stężeń FT3, a różnice między porami dnia są niewielkie [32]. Wynik zmieniają też leki: amiodaron obniża przemianę tyroksyny w T3, a glikokortykoidy podnoszą rT3 i obniżają T3 w ciągu doby [35, 36]. W ciężkiej chorobie ogólnej niskie T3 jest częścią zespołu choroby pozatarczycowej [37].

Oznaczenie FT3 ma największe znaczenie przy podejrzeniu nadczynności tarczycy z zahamowanym TSH i prawidłowym FT4, bo tylko ono ujawnia T3-toksykozę [38]. U dzieci z ciężką chorobą Gravesa-Basedowa i wysokim mianem przeciwciał autorzy proponują regularne oznaczanie FT3 w trakcie leczenia [38]. Oznaczenie rT3 nie jest badaniem rutynowym. Dostarcza jednak charakterystycznego wzorca w rzadkich chorobach genetycznych dejodynaz, transporterów i białek wiążących [4].

4.2. Na co warto zwrócić uwagę

W poradnikach popularnych pojawia się twierdzenie, że odwrotna T3 hamuje receptory i blokuje działanie T3. Dane laboratoryjne tego nie potwierdzają [4]. Odwrotna T3 słabo wiąże się z receptorami jądrowymi i uchodzi za nieczynny produkt końcowy przemian tyroksyny [4]. Wysokie rT3 odzwierciedla przesunięcie przemiany tyroksyny, na przykład w ciężkiej chorobie albo po amiodaronie, a nie blokadę receptorów [4]. Odwrotna T3 wiąże się natomiast z receptorami pozajądrowymi i może mieć udział w proliferacji komórek, ale znaczenie kliniczne tego wiązania nie zostało ustalone [4].

Drugie rozpowszechnione przekonanie głosi, że niska T3 przy prawidłowym TSH zawsze świadczy o niedoczynności tarczycy wymagającej leczenia. Niska T3 jest jednak typowa dla ciężkiej choroby ogólnej, a w jej ostrej fazie zmiana ta może być korzystna [37]. Nie wiadomo, czy pobudzanie osi tarczycowej hormonami podwzgórza poprawia u takich chorych wyniki leczenia [37]. Stężenie T3 spada także po redukcji masy ciała i jest niższe u osób starszych [33, 46]. Izolowany niski wynik FT3 nie jest więc sam w sobie rozpoznaniem niedoczynności tarczycy.

Samodzielne przyjmowanie preparatów zawierających hormony tarczycy niesie realne ryzyko. W analizie 10 suplementów sprzedawanych jako wspierające tarczycę 9 zawierało wykrywalne ilości T3, a 5 tyroksynę [19]. Przy stosowaniu zgodnie z etykietą część z nich dostarczała ilości hormonów przekraczające dawki stosowane w leczeniu niedoczynności, co grozi jatrogenną nadczynnością tarczycy [19].

Oznaczenie wariantu genu DIO2 nie ma ustalonej roli w wyborze leczenia [3, 6]. Konsensus towarzystw tyreologicznych traktuje warianty dejodynaz jako przedmiot przyszłych badań klinicznych [6]. Wynik FT3 lub rT3 zestawia się zatem z TSH, FT4, przyjmowanymi lekami, suplementami i stanem klinicznym, a jego interpretacja i decyzja o leczeniu należą do lekarza.

Najważniejsze ustalenia - Trójjodotyronina (T3)

Około 80% trójjodotyroniny (T3) wytwarzanej w ciągu doby u zdrowego człowieka nie pochodzi z tarczycy, lecz powstaje w tkankach obwodowych z tyroksyny [15]. W zespole Allana-Herndona-Dudleya poziom trójjodotyroniny (T3) we krwi jest wysoki, a mózg pozostaje w stanie niedoczynności, bo zmutowany transporter MCT8 nie wprowadza hormonu do komórek nerwowych [7]. W badaniach u pacjentów leczonych tyroksyną spoczynkowy wydatek energii spadał o około 15%, gdy poziom TSH rósł od 0,1 do 10 mIU/l – i to…

Dostęp dla subskrybentów
Ta treść jest dostępna po zalogowaniu.
Masz już konto? Zaloguj się
Wykup dostęp

Źródła wyszukane w PubMed (NLM/NCBI). Przy każdej pozycji podano identyfikator PMID i odnośnik DOI.

  1. Bianco AC, Dumitrescu A, Gereben B, Ribeiro MO, Fonseca TL, Fernandes GW, et al. Paradigms of Dynamic Control of Thyroid Hormone Signaling. Endocr Rev. 2019;40(4):1000-1047. DOI · PMID: 31033998
  2. Cheng SY, Leonard JL, Davis PJ. Molecular aspects of thyroid hormone actions. Endocr Rev. 2010;31(2):139-70. DOI · PMID: 20051527
  3. Bianco AC, Kim BS. Pathophysiological relevance of deiodinase polymorphism. Curr Opin Endocrinol Diabetes Obes. 2018;25(5):341-346. DOI · PMID: 30063552
  4. Halsall DJ, Oddy S. Clinical and laboratory aspects of 3,3′,5′-triiodothyronine (reverse T3). Ann Clin Biochem. 2021;58(1):29-37. DOI · PMID: 33040575
  5. Janssen ST, Janssen OE. Directional thyroid hormone distribution via the blood stream to target sites. Mol Cell Endocrinol. 2017;458:16-21. DOI · PMID: 28257828
  6. Jonklaas J, Bianco AC, Cappola AR, Celi FS, Fliers E, Heuer H, et al. Evidence-Based Use of Levothyroxine/Liothyronine Combinations in Treating Hypothyroidism: A Consensus Document. Thyroid. 2021;31(2):156-182. DOI · PMID: 33276704
  7. Groeneweg S, Peeters RP, Moran C, Stoupa A, Auriol F, Tonduti D, et al. Effectiveness and safety of the tri-iodothyronine analogue Triac in children and adults with MCT8 deficiency: an international, single-arm, open-label, phase 2 trial. Lancet Diabetes Endocrinol. 2019;7(9):695-706. DOI · PMID: 31377265
  8. Gullo D, Latina A, Frasca F, Le Moli R, Pellegriti G, Vigneri R. Levothyroxine monotherapy cannot guarantee euthyroidism in all athyreotic patients. PLoS One. 2011;6(8):e22552. DOI · PMID: 21829633
  9. Barlow JW, Raggatt LE, Lim CF, Munro SL, Topliss DJ, Stockigt JR. The thyroid hormone analogue SKF L-94901: nuclear occupancy and serum binding studies. Clin Sci (Lond). 1989;76(5):495-501. DOI · PMID: 2721116
  10. Gross J, Pitt-Rivers R. The identification of 3:5:3′-L-triiodothyronine in human plasma. Lancet. 1952;1(6705):439-41. DOI · PMID: 14898765
  11. Gross J, Pitt-Rivers R. Physiological activity of 3:5:3′-L-triiodothyronine. Lancet. 1952;1(6708):593-4. DOI · PMID: 14909477
  12. Braverman LE, Ingbar SH, Sterling K. Conversion of thyroxine (T4) to triiodothyronine (T3) in athyreotic human subjects. J Clin Invest. 1970;49(5):855-64. DOI · PMID: 4986007
  13. Oppenheimer JH, Koerner D, Schwartz HL, Surks MI. Specific nuclear triiodothyronine binding sites in rat liver and kidney. J Clin Endocrinol Metab. 1972;35(2):330-3. DOI · PMID: 4561198
  14. Sap J, Muñoz A, Damm K, Goldberg Y, Ghysdael J, Leutz A, et al. The c-erb-A protein is a high-affinity receptor for thyroid hormone. Nature. 1986;324(6098):635-40. DOI · PMID: 2879242
  15. Pilo A, Iervasi G, Vitek F, Ferdeghini M, Cazzuola F, Bianchi R. Thyroidal and peripheral production of 3,5,3′-triiodothyronine in humans by multicompartmental analysis. Am J Physiol. 1990;258(4 Pt 1):E715-26. DOI · PMID: 2333963
  16. Bianco AC, Salvatore D, Gereben B, Berry MJ, Larsen PR. Biochemistry, cellular and molecular biology, and physiological roles of the iodothyronine selenodeiodinases. Endocr Rev. 2002;23(1):38-89. DOI · PMID: 11844744
  17. Maia AL, Kim BW, Huang SA, Harney JW, Larsen PR. Type 2 iodothyronine deiodinase is the major source of plasma T3 in euthyroid humans. J Clin Invest. 2005;115(9):2524-33. DOI · PMID: 16127464
  18. Mullur R, Liu YY, Brent GA. Thyroid hormone regulation of metabolism. Physiol Rev. 2014;94(2):355-82. DOI · PMID: 24692351
  19. Kang GY, Parks JR, Fileta B, Chang A, Abdel-Rahim MM, Burch HB, et al. Thyroxine and triiodothyronine content in commercially available thyroid health supplements. Thyroid. 2013;23(10):1233-7. DOI · PMID: 23758055
  20. Groeneweg S, van Geest FS, Peeters RP, Heuer H, Visser WE. Thyroid Hormone Transporters. Endocr Rev. 2020;41(2). DOI · PMID: 31754699
  21. Pappa T, Refetoff S. Resistance to Thyroid Hormone Beta: A Focused Review. Front Endocrinol (Lausanne). 2021;12:656551. DOI · PMID: 33868182
  22. Bochukova E, Schoenmakers N, Agostini M, Schoenmakers E, Rajanayagam O, Keogh JM, et al. A mutation in the thyroid hormone receptor alpha gene. N Engl J Med. 2012;366(3):243-9. DOI · PMID: 22168587
  23. Harrison SA, Bedossa P, Guy CD, Schattenberg JM, Loomba R, Taub R, et al. A Phase 3, Randomized, Controlled Trial of Resmetirom in NASH with Liver Fibrosis. N Engl J Med. 2024;390(6):497-509. DOI · PMID: 38324483
  24. Sinha RA, Singh BK, Yen PM. Direct effects of thyroid hormones on hepatic lipid metabolism. Nat Rev Endocrinol. 2018;14(5):259-269. DOI · PMID: 29472712
  25. Klein I, Ojamaa K. Thyroid hormone and the cardiovascular system. N Engl J Med. 2001;344(7):501-9. DOI · PMID: 11172193
  26. al-Adsani H, Hoffer LJ, Silva JE. Resting energy expenditure is sensitive to small dose changes in patients on chronic thyroid hormone replacement. J Clin Endocrinol Metab. 1997;82(4):1118-25. DOI · PMID: 9100583
  27. Jabbar A, Pingitore A, Pearce SH, Zaman A, Iervasi G, Razvi S. Thyroid hormones and cardiovascular disease. Nat Rev Cardiol. 2017;14(1):39-55. DOI · PMID: 27811932
  28. van Geest FS, Groeneweg S, van den Akker ELT, Bacos I, Barca D, van den Berg SAA, et al. Long-Term Efficacy of T3 Analogue Triac in Children and Adults With MCT8 Deficiency: A Real-Life Retrospective Cohort Study. J Clin Endocrinol Metab. 2022;107(3):e1136-e1147. DOI · PMID: 34679181
  29. Obregon MJ, Escobar del Rey F, Morreale de Escobar G. The effects of iodine deficiency on thyroid hormone deiodination. Thyroid. 2005;15(8):917-29. DOI · PMID: 16131334
  30. Panicker V, Saravanan P, Vaidya B, Evans J, Hattersley AT, Frayling TM, et al. Common variation in the DIO2 gene predicts baseline psychological well-being and response to combination thyroxine plus triiodothyronine therapy in hypothyroid patients. J Clin Endocrinol Metab. 2009;94(5):1623-9. DOI · PMID: 19190113
  31. Bassett JH, Williams GR. Role of Thyroid Hormones in Skeletal Development and Bone Maintenance. Endocr Rev. 2016;37(2):135-87. DOI · PMID: 26862888
  32. Russell W, Harrison RF, Smith N, Darzy K, Shalet S, Weetman AP, et al. Free triiodothyronine has a distinct circadian rhythm that is delayed but parallels thyrotropin levels. J Clin Endocrinol Metab. 2008;93(6):2300-6. DOI · PMID: 18364382
  33. Xiong J, Liu S, Hu K, Xiong Y, Wang P, Xiong L. Study of reference intervals for free triiodothyronine, free thyroxine, and thyroid-stimulating hormone in an elderly Chinese Han population. PLoS One. 2020;15(9):e0239579. DOI · PMID: 32970739
  34. Huang SA, Tu HM, Harney JW, Venihaki M, Butte AJ, Kozakewich HP, et al. Severe hypothyroidism caused by type 3 iodothyronine deiodinase in infantile hemangiomas. N Engl J Med. 2000;343(3):185-9. DOI · PMID: 10900278
  35. Padmanabhan H. Amiodarone and thyroid dysfunction. South Med J. 2010;103(9):922-30. DOI · PMID: 20689491
  36. Chopra IJ, Williams DE, Orgiazzi J, Solomon DH. Opposite effects of dexamethasone on serum concentrations of 3,3′,5′-triiodothyronine (reverse T3) and 3,3’5-triiodothyronine (T3). J Clin Endocrinol Metab. 1975;41(5):911-20. DOI · PMID: 1242390
  37. Fliers E, Bianco AC, Langouche L, Boelen A. Thyroid function in critically ill patients. Lancet Diabetes Endocrinol. 2015;3(10):816-25. DOI · PMID: 26071885
  38. Harvengt J, Boizeau P, Chevenne D, Zenaty D, Paulsen A, Simon D, et al. Triiodothyronine-predominant Graves’ disease in childhood: detection and therapeutic implications. Eur J Endocrinol. 2015;172(6):715-23. DOI · PMID: 25766047
  39. Celi FS, Coppotelli G, Chidakel A, Kelly M, Brillante BA, Shawker T, et al. The role of type 1 and type 2 5′-deiodinase in the pathophysiology of the 3,5,3′-triiodothyronine toxicosis of McCune-Albright syndrome. J Clin Endocrinol Metab. 2008;93(6):2383-9. DOI · PMID: 18349068
  40. de Lima Beltrão FE, Carvalhal G, de Almeida Beltrão DC, de Lima Beltrão FE, Ribeiro MO, Ettleson MD, et al. Treatment Preferences in Patients With Hypothyroidism. J Clin Endocrinol Metab. 2025;110(3):887-900. DOI · PMID: 39290156
  41. Millan-Alanis JM, González-González JG, Flores-Rodríguez A, Singh Ospina N, Maraka S, Moreno-Peña PJ, et al. Benefits and Harms of Levothyroxine/L-Triiodothyronine Versus Levothyroxine Monotherapy for Adult Patients with Hypothyroidism: Systematic Review and Meta-Analysis. Thyroid. 2021;31(11):1613-1625. DOI · PMID: 34340589
  42. Bahl S, Taylor PN, Premawardhana LD, Stedman M, Heald A, Dayan CM, et al. Risk of Death and Adverse Effects in Patients on Liothyronine: A Multisource Systematic Review and Meta-analysis. J Clin Endocrinol Metab. 2025;110(11):3278-3288. DOI · PMID: 40795305
  43. Aronson R, Offman HJ, Joffe RT, Naylor CD. Triiodothyronine augmentation in the treatment of refractory depression. A meta-analysis. Arch Gen Psychiatry. 1996;53(9):842-8. DOI · PMID: 8792761
  44. Nuñez NA, Joseph B, Pahwa M, Kumar R, Resendez MG, Prokop LJ, et al. Augmentation strategies for treatment resistant major depression: A systematic review and network meta-analysis. J Affect Disord. 2022;302:385-400. DOI · PMID: 34986373
  45. Hsu TW, Hsu CW, Thompson T, Carvalho AF, Stubbs B, Tseng PT, et al. Reappraising lithium, triiodothyronine and second-generation antipsychotic augmentation treatment for major depression: a systematic review and meta-analysis with bias-adjustment analyses. BMJ Ment Health. 2026;29(1). DOI · PMID: 42532626
  46. Lips MA, Pijl H, van Klinken JB, de Groot GH, Janssen IM, Van Ramshorst B, et al. Roux-en-Y gastric bypass and calorie restriction induce comparable time-dependent effects on thyroid hormone function tests in obese female subjects. Eur J Endocrinol. 2013;169(3):339-47. DOI · PMID: 23811187
  47. Winther KH, Bonnema SJ, Cold F, Debrabant B, Nybo M, Cold S, et al. Does selenium supplementation affect thyroid function? Results from a randomized, controlled, double-blinded trial in a Danish population. Eur J Endocrinol. 2015;172(6):657-67. DOI · PMID: 25740851
  48. Huwiler VV, Maissen-Abgottspon S, Stanga Z, Mühlebach S, Trepp R, Bally L, et al. Selenium Supplementation in Patients with Hashimoto Thyroiditis: A Systematic Review and Meta-Analysis of Randomized Clinical Trials. Thyroid. 2024;34(3):295-313. DOI · PMID: 38243784
  49. Zheng H, Wei J, Wang L, Wang Q, Zhao J, Chen S, et al. Effects of Selenium Supplementation on Graves’ Disease: A Systematic Review and Meta-Analysis. Evid Based Complement Alternat Med. 2018;2018:3763565. DOI · PMID: 30356415
  50. Mahmoodianfard S, Vafa M, Golgiri F, Khoshniat M, Gohari M, Solati Z, et al. Effects of Zinc and Selenium Supplementation on Thyroid Function in Overweight and Obese Hypothyroid Female Patients: A Randomized Double-Blind Controlled Trial. J Am Coll Nutr. 2015;34(5):391-9. DOI · PMID: 25758370
  51. Sharma AK, Basu I, Singh S. Efficacy and Safety of Ashwagandha Root Extract in Subclinical Hypothyroid Patients: A Double-Blind, Randomized Placebo-Controlled Trial. J Altern Complement Med. 2018;24(3):243-248. DOI · PMID: 28829155
  52. Beard JL, Borel MJ, Derr J. Impaired thermoregulation and thyroid function in iron-deficiency anemia. Am J Clin Nutr. 1990;52(5):813-9. DOI · PMID: 2239756
  53. Kibirige D, Luzinda K, Ssekitoleko R. Spectrum of lithium induced thyroid abnormalities: a current perspective. Thyroid Res. 2013;6(1):3. DOI · PMID: 23391071
  54. Oblak A, Biček A, Pirnat E, Zaletel K, Gaberšček S. First Estimation of Reference Intervals for Thyroid-Stimulating Hormone and Thyroid Hormones in Slovenian Population. Acta Chim Slov. 2021;68(2):488-493. PMID: 34738129
  55. Lapić I, Šegulja D, Jakoplić Ž, Lukić I, Rogić D. Reference Intervals and Cut-Off Values for Thyroid Tests in the Croatian Adult Population on the Snibe MAGLUMI X6 Immunoassay Analyzer. Diagnostics (Basel). 2025;15(18). DOI · PMID: 41008732

Podobne wpisy