Podstawowe informacje

Nazwa polska:
fenyloalanina

Nazwa angielska:
Phenylalanine

Inne nazwy:
F, Phe, kwas-2-amino-3-propionowy, kwas-2-amino-3-propanowy

Podstawowe korzyści

→ kontrola apetytu

→ poprawa nastroju

→ redukcja poziomu bólu

→ wzmocnienie funkcji poznawczych

→ działanie anksjolityczne

Spis treści

1. Co to jest?
   1.1. Historia
   1.2. Klasyfikacja
   1.3. Występowanie
2. Jak działa?
   2.1. Układ nerwowy
   2.2. Sprawność fizyczna
3. Jak stosować?
   3.1. Dawkowanie
   3.2. Łączenie
   3.3. Skutki uboczne
   3.4. Przeciwwskazania

 

1. Co to jest fenyloalanina?

1.1. Historia

Fenyloalanina to organiczny związek chemiczny należący do grupy aminokwasów egzogennych, czyli takich których organizm nie jest w stanie produkować samodzielnie i dlatego muszą być dostarczane wraz z pożywieniem. Jest ona jednym z 20 podstawowych aminokwasów kodowanych przez DNA. Wchodzi w skład większości naturalnie występujących białek. Zaliczana jest więc do aminokwasów białkowych.

W swojej strukturze fenyloalanina zawiera IV-rzędowy atom węgla, w związku z czym jest to związek chiralny i pojawia się w postaci dwóch enancjomerów oznaczanych skrótami L i D. Pierwszy z nich występuje w stanie naturalnym i jest podstawową formą Phe budującą białka. Ponadto enancjomer ten jest przyswajany przez organizm. D-fenyloalanina z kolei jest rzadko spotykana w przyrodzie, gdyż wytwarzają ją jedynie bakterie Bacillus brevis w procesie przemian metabolicznych (wchodzi w skład popularnego antybiotyku gramicydyny S produkowanego przez te organizmy). Dodatkowo formę tę otrzymuje się syntetycznie w laboratoriach.

Pierwszy opis tego aminokwasu pojawił się w roku 1879. W tym czasie dwóch uczonych o nazwiskach Schulze i Barbieri wyizolowało z łubinu związek o wzorze sumarycznym C9H11NO2. Trzy lata później, kolejnej parze naukowców (Erlenmeyer i Lipp), udało się otrzymać tę cząsteczkę na drodze syntetycznej z fenyloacetaldehydu, hydrogenu, cyjanku i amoniaku.

Przełom w badaniach nad fenyloalaniną nastąpił także w roku 1961, kiedy to J. Heinricha Matthaei i Marshalla W. Nirenberg odkryli kodon genetyczny dla tego aminokwasu. Udowodnili oni dodatkowo, że wprowadzenie m-RNA i uracylu do genomu bakterii E. coli skutkuje wytwarzaniem przez te organizmy polipeptydu składającego się wyłącznie z aminokwasów fenyloalaniny. Wiedza na ten temat pozwoliła w ustaleniu relacji jaka panuje pomiędzy informacja zawartą w kodzie genetycznym a syntezą białek w żywej komórce.

Z niewłaściwym metabolizmem fenyloalaniny w organizmie związana jest poważna choroba wieku rozwojowego nazywana fenyloketonurią (PKU), w wyniku której może dojść do nieodwracalnych uszkodzeń ośrodkowego układu nerwowego. Choroba ta uwarunkowana jest genetycznie, a u jej podłoża leży mutacja genu odpowiedzialnego za aktywność enzymu hydroksylazy fenyloalaninowej (PAH). Enzym ten jest niezbędny do właściwego przekształcania aminokwasu Phe w organizmie. U noworodków zawsze przeprowadza się badanie, którego celem jest określenie stężenia fenyloalaniny we krwi. Gdy jej poziom przekracza normę, stosuje się odpowiednią dietę restrykcyjną. Jej zastosowanie normalizuje poziom aminokwasu i może znacząco zredukować objawy choroby.

Niedobór fenyloalaniny może być z kolei przyczyną np. depresji, zaburzeń pokarmowych, problemów z pamięcią, niewłaściwego wzrostu u dzieci, impotencji czy niedokrwistości.

 

1.2. Klasyfikacja

Fenyloalanina to związek organiczny zaliczany do grupy aminokwasów egzogennych. Oprócz udziału w tworzeniu większości białek pochodzenia naturalnego, związek ten ma zasadnicze znaczenie dla właściwego funkcjonowania układu nerwowego. Aminokwas ten jest prekursorem w syntezie neuroprzekaźników należących do grupy katecholamin (dopamina, norepinefryna, epinefryna). Ponadto fenyloalanina jest w stanie przekraczać barierę krew-mózg, w związku z czym zaliczana jest do środków o działaniu nootropowym.

 

1.3. Występowanie

Fenyloalanina jest aminokwasem egzogennym, a więc musi być dostarczana do organizmu wraz z pożywieniem. Znaleźć ją można w wielu różnych produktach spożywczych, przede wszystkim w mięsie, rybach, mleku, suchych nasionach strączkowych, wędlinach, czyli w takich produktach, które są źródłem dużej ilości białka. Przyjmuje się, że aminokwas ten stanowi w przybliżeniu:

  • 3,5% białka obecnego w warzywach,
  • 5,1% białka zawartego w mleku i przetworach mlecznych,
  • 4,6% białka obecnego w mięsie, rybach i wędlinach,
  • 5,5% białka obecnego w serach,
  • 5,6% białka zawartego w chlebie, a także w produktach zbożowych,
  • 2,7% białka owocowego.

Ilość ta nie jest duża, jednak przy odpowiednio zrównoważonej diecie, stężenie fenyloalaniny może być utrzymane na właściwym poziomie.

Tabela. Źródła fenyloalaniny w pożywieniu (mg/100g)

Źródło Zawartość fenyloalaniny [mg/100g]
 Suche nasiona soi 1670
 Orzechy arachidowe 1300
 Nasiona lnu 1260
 Suche nasiona białej fasoli 1230
 Groch 1170
 Pistacje 1040
 Otręby pszenne 680
 Kasza jaglana 510
 Bób 330
 Morele suszone 150

2. Jak działa fenyloalanina?

2.1. Układ nerwowy

Fenyloalanina jest związkiem prekursorowym w syntezie neuroprzekaźników z grupy katecholamin, czyli dopaminy, noradrenaliny i adrenaliny. Prawidłowy poziom fenyloalaniny jest więc niezbędny dla odpowiedniego stężenia neurotransmiterów, a tym samym dla sprawnie działającego układu nerwowego.

Chociaż mechanizm działania fenyloalaniny nie został jak dotąd poznany, to powszechnie wiadomo, że aminokwas ten jest w stanie przekroczyć barierę krew-mózg, a tym samym stymulować ośrodkowy układ nerwowy. Badania w tym zakresie pokazują, że suplementacja fenyloalaniny może wzmocnić procesy poznawcze. Dodatkowo związek ten uważany jest za środek nootropowy, którego przyjmowanie ma kilka pozytywnych efektów, takich jak: stabilizacja nastroju, redukcja niepokoju, zwiększenie zakresu uwagi i czasu koncentracji, a także wzrost motywacji.

Fenyloalanina usprawnia także proces neurotransmisji. W efekcie informacje pomiędzy neuronami przekazywane są szybciej oraz w sposób bardziej efektywny. Ze względu na to działanie, aminokwas wykorzystywany jest do leczenia różnych schorzeń o podłożu neurologicznym, np. depresji, nadpobudliwości czy choroby Parkinsona.

Aminokwas ten został również sklasyfikowany jako środek uśmierzający ból. Dlatego za jego pomocą leczy się osoby cierpiące z powodu migren, a także innych dolegliwości, takich jak np. ból w niższych partiach kręgosłupa, w karku, zapalenia stawów czy skurcze menstruacyjne.

Istnieje szereg doniesień na temat wykorzystania fenyloalaniny w leczeniu różnych form chronicznego bólu, w szczególności tych wynikających z urazów. W tym zakresie suplementacja aminokwasu reguluje endogenny układ znieczulenia, którego rolą jest tłumienie impulsów nerwowych związanych z odczuwaniem bólu.

 

2.2. Sprawność fizyczna

Fenyloalanina jest popularnym składnikiem suplementów stosowanych przez sportowców, a także przez osoby, które dbają o szczupłą sylwetkę. Udowodniono bowiem, że aminokwas ten przyspiesza odchudzanie. Ponadto Phe w organizmie ulega konwersji do neurotransmiterów z grupy katecholamin. W związku z tym jej przyjmowanie podnosi poziom energii i motywacji do działania. Dodatkowo aminokwas ten zwiększa odporność na ból i pozwala znieść nawet najbardziej wyczerpujący trening. Udowodniono także, że fenyloalanina kontroluje apetyt, w efekcie czego zmniejsza uczucie głodu i ogranicza skłonności do przejadania się.

 

3. Jak stosować fenyloalaninę?

3.1. Dawkowanie

Standardowa dzienna dawka w przypadku fenyloalaniny wynosi od 200 do 1500 mg. W przypadku osób uprawiających aktywnie sport zaleca się rozbicie tej ilości na dwie porcje, które powinno przyjmować się przed i po treningu.

 

3.2. Łączenie

 

3.3. Skutki uboczne

Fenyloalanina ogólnie uważana jest za suplement bezpieczny i dobrze tolerowany przez organizm, jeżeli przyjmowana jest w zalecanych dawkach. Czasami jednak suplementacji mogą towarzyszyć takie skutki uboczne, jak nudności, bóle głowy i przyspieszenie akcji serca.

 

3.4. Przeciwwskazania

Fenyloalaniny nie powinny przyjmować osoby, które leczą się środkami antypsychotycznymi, a także lekami antydepresyjnymi, szczególnie z grupy inhibitorów oksydazy monoaminowej. W tych przypadkach przed zastosowaniem suplementu, pacjent zawsze powinien skonsultować się z lekarzem bądź innym wykwalifikowanym przedstawicielem medycznym.

Osoby będące na diecie często sięgają po słodziki oraz produkty o obniżonej zawartości tłuszczu. Preparaty te zawierają zazwyczaj aspartam, który sam w sobie nie jest szkodliwy (w rozsądnych dawkach), jednakże w połączeniu z fenyloalaniną działa niekorzystnie na organizm. Mieszanki tej nie powinna stosować głównie kobiety w ciąży oraz osoby chorujące na nadciśnienie tętnicze, gdyż podnosi ona dodatkowo ciśnienie krwi.

Bibliografia:
Brown AS, Gershon S, Dopamine and depression. J Neural Transm Gen Sect, 1993
Chamberlain SR, Sahakian BJ, Cognition in Depression and Mania, Solvay Cognition Conference, 2004
Clark L, Iversen SD, Goodwin GM, Sustained attention deficit in bipolar disorder. Br J Psychiatry, 2002
Corrigan MH, Denahan AQ, Wright CE, Ragual RJ, Evans DL, Comparison of pramipexole, fluoxetine, and placebo in patients with major depression. Depress Anxiety, 2000
Elliott R, Sahakian BJ, Herrod JJ, Robbins TW, Paykel ES Abnormal response to negative feedback in unipolar depression: evidence for a diagnosis specific impairment. J Neurol Neurosurg Psychiatry, 1997
Harmer CJ, McTavish SFB, Clark L, Goodwin GM, Cowen PJ., Tyrosine depletion attenuates dopamine function in healthy volunteers. Psychopharmacology, 2001
Leyton M, Dagher A, Boileau I, Casey K, Baker GB, Diksic M et al., Decreasing amphetamine-induced dopamine release by acute phenylalanine/tyrosine depletion: a PET/[(11)C]raclopride study in healthy men. Neuropsychopharmacology, 2003
Mangiavacchi S, Masi F, Scheggi S, Leggio B, De Montis MG, Gambarana C., Long-term behavioral and neurochemical effects of chronic stress exposure in rats. J Neurochem., 2001
Martinot M, Bragulat V, Artiges E, Dolle F, Hinnen F, Jouvent R et al., Decreased presynaptic dopamine function in the left caudate of depressed patients with affective flattening and psychomotor retardation. Am J Psychiatry, 2001
McLean A, Rubinsztein JS, Robbins TW, Sahakian BJ, The effects of tyrosine depletion in normal healthy volunteers: implications for unipolar depression. Psychopharmacology, 2004
Mehta MA, Sahakian BJ, McKenna PJ, Robbins TW, Systemic sulpiride in young adult volunteers simulates the profile of cognitive deficits in Parkinson’s disease. Psychopharmacology, 1999
Montgomery AJ, McTavish SF, Cowen PJ, Grasby P.M.,Reduction of brain dopamine concentration with dietary tyrosine plus phenylalanine depletion: an [(11)C]raclopride PET study. Am J Psychiatry, 2003
http://www.webmd.com/vitamins-supplements/ingredientmono-653-phenylalanine.aspx?activeingredientid=653&activeingredientname=phenylalanine
Beelen, M., Tieland, M., Gijsen, A. P., Vandereyt, H., Kies, A. K., Kuipers, H., Saris, W. H., Koopman, R., and van Loon, L. J. Coingestion of carbohydrate and protein hydrolysate stimulates muscle protein synthesis during exercise in young men, with no further increase during subsequent overnight recovery. J Nutr 2008
Boirie, Y., Albright, R., Bigelow, M., and Nair, K. S. Impairment of phenylalanine conversion to tyrosine in end-stage renal disease causing tyrosine deficiency. Kidney Int 2004
Burd, N. A., Yang, Y., Moore, D. R., Tang, J. E., Tarnopolsky, M. A., and Phillips, S. M. Greater stimulation of myofibrillar protein synthesis with ingestion of whey protein isolate v. micellar casein at rest and after resistance exercise in elderly men. Br.J Nutr., 2012
Camacho, F. and Mazuecos, J. Oral and topical L-phenylalanine, clobetasol propionate, and UVA/sunlight--a new study for the treatment of vitiligo. J Drugs Dermatol 2001
Camacho, F. and Mazuecos, J. Treatment of vitiligo with oral and topical phenylalanine: 6 years of experience. Arch Dermatol 1999
Durham, W. J., Miller, S. L., Yeckel, C. W., Chinkes, D. L., Tipton, K. D., Rasmussen, B. B., and Wolfe, R. R. Leg glucose and protein metabolism during an acute bout of resistance exercise in humans. J Appl Physiol 2004
Feillet, F. and Agostoni, C. Nutritional issues in treating phenylketonuria. J Inherit.Metab Dis. 2010
Festi, D., Capodicasa, S., Sandri, L., Colaiocco-Ferrante, L., Staniscia, T., Vitacolonna, E., Vestito, A., Simoni, P., Mazzella, G., Portincasa, P., Roda, E., and Colecchia, A. Measurement of hepatic functional mass by means of 13C-methacetin and 13C-phenylalanine breath tests in chronic liver disease: comparison with Child-Pugh score and serum bile acid levels. World J Gastroenterol, 2005
Hjiej, H., Doyen, C., Couprie, C., Kaye, K., and Contejean, Y. Substitutive and dietetic approaches in childhood autistic disorder: interests and limits, Encephale 2008

Dodaj komentarz