Białka G są proteinami adaptorowymi dla receptora metabotropowego. Ulegają aktywacji w kontakcie z neuroprzekaźnikami uwalnianymi w odpowiedzi na sygnały docierające do komórki. Odpowiadają za przekazywanie informacji i odgrywają kluczową rolę w procesie nazywanym transdukcją sygnału, podczas którego dochodzi do przemian biochemicznych w komórce.
1. Historia odkrycia
Historia odkrycia białka G sięga lat 60. XX wieku, kiedy to amerykański farmakolog Alfred Gilman i jego współpracownik Martin Rodbell badali mechanizmy regulacji hormonalnej. W trakcie badań odkryli, że hormony wywierają wpływ na komórki przy udziale specyficznych białek. Nazwali je białkami G.
W 1971 roku Gilman i Rodbell opublikowali wyniki pierwszych badań, w których wykazali, że na aktywację białek G wpływają hormony, co prowadzi do aktywacji enzymu cyklazy adenylanowej w błonach komórkowych. Dalsze badania prowadzone przez naukowców wykazały, że białka G pełnią kluczową rolę w przenoszeniu sygnałów hormonalnych między komórkami. Otrzymali oni Nagrodę Nobla w dziedzinie fizjologii i medycyny za swoje odkrycia.
W 1980 roku, dzięki pracy naukowej trzech zespołów, w skład których weszli Alfred Gilman, Rodolfo Llinas i Yasutomi Nishizuka, udało się zidentyfikować i wyizolować białko G. W kolejnych latach wyodrębniono jego różne podjednostki oraz opisano ich rolę w regulacji różnych procesów biochemicznych w organizmie człowieka.
2. Budowa
Białko G składa się z trzech podjednostek: α (alfa), β (beta) i γ (gamma). Podjednostka α jest zbudowana z około 350-400 aminokwasów i zawiera m.in. miejsce wiązania GTP (guanozynotrifosforan) oraz miejsce wiążące receptor. Podjednostki β i γ są mniejsze i stanowią heterodimer, czyli parę dwóch różnych podjednostek białkowych. Gdy do podjednostki α przyłącza się cząsteczka kwasu guanozynofosforowego (GDP), białko G przestaje być aktywne.
Białka G charakteryzują się dużą różnorodnością strukturalną w zależności od tego, jakie funkcje pełnią w organizmie. Mogą mieć działanie zarówno hamujące, jak i pobudzające.
3. Działanie
W stanie nieaktywnym białko G jest związane z GDP (guanozynodifosforanem) i tworzy kompleks z odpowiednimi receptorami metabotropowymi. Receptory te umiejscowione są w błonie komórkowej i regulują funkcjonowanie kanałów jonowych.
Gdy na receptor metabotropowy zadziała przekaźnik, dochodzi do zmiany struktury przestrzennej receptora, co prowadzi do aktywacji białka G. Kompleks ligand-receptor oddziałuje z podjednostką α katalizując wymianę GDP na GTP. Podjednostka α związana z GTP odłącza się od dimeru βγ tworząc białko Gα. Pojawienie się w komórce białka Gα jest równoznaczne z przekazem informacji, że receptor związał się z pierwotną cząsteczką sygnałową.
Aktywowane białko G rozpoczyna interakcję z innymi białkami efektorowymi, a podjednostki β i γ powstałe z jego podziału przemieszczają się w obrębie błony komórkowej. Proces ten wpływa na biochemię komórek, a ostatecznie również na procesy fizjologiczne w organizmie.
4. Funkcje
Białka G są zaangażowane w wiele procesów fizjologicznych. Odpowiadają m.in. za:
- przekazywanie sygnałów hormonalnych – dotyczy to niektórych hormonów, jak adrenalina, czy insulina. Te z kolei wpływają na funkcjonowanie wielu narządów i układów w organizmie;
- regulację podziałów komórkowych;
- kontrolę rytmu serca – na skutek regulacji aktywności białek efektorowych. Te z kolei wpływają na stężenie jonów wapnia w mięśniu sercowym;
- oraz uczestnictwo w procesach zapalnych – białka G regulują aktywność komórek układu odpornościowego, takich jak leukocyty czy komórki tuczne.